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- PDB-3ufx: Thermus aquaticus succinyl-CoA synthetase in complex with GDP-Mn2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ufx
タイトルThermus aquaticus succinyl-CoA synthetase in complex with GDP-Mn2+
要素
  • Succinyl-CoA synthetase beta subunit
  • succinyl-CoA synthetase alpha subunit
キーワードLIGASE / ATP-grasp fold
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / magnesium ion binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit alpha / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus aquaticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Fraser, M.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Biochemical and structural characterization of the GTP-preferring succinyl-CoA synthetase from Thermus aquaticus.
著者: Joyce, M.A. / Hayakawa, K. / Wolodko, W.T. / Fraser, M.E.
履歴
登録2011年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
B: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
D: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
E: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
F: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
G: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
H: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
I: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)296,68516
ポリマ－294,6938
非ポリマー1,9938
水13,241735
1
A: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
B: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
D: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
E: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,3438
ポリマ－147,3464
非ポリマー9964
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
F: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
G: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
H: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
I: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,3438
ポリマ－147,3464
非ポリマー9964
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
B: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1714
ポリマ－73,6732
非ポリマー4982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
4
D: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
E: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1714
ポリマ－73,6732
非ポリマー4982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area25800 Å2
手法PISA
5
F: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
G: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1714
ポリマ－73,6732
非ポリマー4982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area25720 Å2
手法PISA
6
H: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
I: Succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1714
ポリマ－73,6732
非ポリマー4982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)261.700, 126.800, 110.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.760, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
succinyl-CoA synthetase alpha subunit / succinyl-CoA ligase alpha subunit


分子量: 30755.527 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermus aquaticus (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09143*PLUS, 合成酵素; C-S結合を形成; 酸とチオールを結合するもの
#2: タンパク質
Succinyl-CoA synthetase beta subunit / succinyl-CoA ligase beta subunit


分子量: 42917.609 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermus aquaticus (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P25126*PLUS, 合成酵素; C-S結合を形成; 酸とチオールを結合するもの
#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 735 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 10% PEG3350, 100 mM MES, 200 mM potassium chloride, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月19日
放射モノクロメーター: Kohzu double flat crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→200 Å / Num. all: 120106 / Num. obs: 120106 / % possible obs: 86.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Χ2: 1.514 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.35-2.390.41433830.505149.3
2.39-2.430.42140570.476158.6
2.43-2.480.40747080.457168.1
2.48-2.530.40852790.504177
2.53-2.590.40857780.524183.6
2.59-2.650.36260290.553187.4
2.65-2.710.32662020.64189.7
2.71-2.790.30162730.71191.3
2.79-2.870.26264100.807192.8
2.87-2.960.23264820.949193.4
2.96-3.070.19364730.987193.8
3.07-3.190.1864831.197193.9
3.19-3.330.15665121.461194.2
3.33-3.510.13665601.756195.1
3.51-3.730.12366262.048194.9
3.73-4.020.11265942.221195.5
4.02-4.420.10166232.381195.4
4.42-5.060.09566212.497194.8
5.06-6.380.09565302.058193.8
6.38-2000.0964832.555191.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.521 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.157 / Cor.coef. Io to Ic: 0.155
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å20 Å
Translation3 Å20 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1JKJ AND 1OI7

1jkj

1oi7


解像度: 2.35→50.994 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.77 / FOM work R set: 0.8085 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 6048 5.04 %RANDOM
Rwork0.2042 ---
all0.2075 120106 --
obs0.2062 120075 86.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.3 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 139.1 Å2 / Biso mean: 42.4683 Å2 / Biso min: 11.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.4611 Å2-0 Å27.1564 Å2
2---10.7743 Å20 Å2
3---0.3133 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→50.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19696 0 116 735 20547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00820131
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04127265
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0643178
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043509
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7997469
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.37650.3355930.31972028212147
2.3765-2.40450.34861140.32282448256255
2.4045-2.43380.32951420.29762607274960
2.4338-2.46460.34561490.2992903305267
2.4646-2.4970.34081710.28643153332473
2.497-2.53120.34691810.28893424360578
2.5312-2.56740.34191820.27713631381383
2.5674-2.60570.32912040.24783714391886
2.6057-2.64640.32142070.23253872407988
2.6464-2.68980.26391910.22693915410689
2.6898-2.73620.27052280.23153908413691
2.7362-2.7860.27652120.24214009422192
2.786-2.83950.28842420.23294057429993
2.8395-2.89750.30412030.23494062426593
2.8975-2.96050.31812100.22914111432194
2.9605-3.02930.28582150.22814094430993
3.0293-3.10510.27042340.21894114434894
3.1051-3.1890.282160.23094088430494
3.189-3.28290.27832120.22734129434194
3.2829-3.38880.25132260.23444123434994
3.3888-3.50990.27542380.2124142438095
3.5099-3.65040.2242310.20474163439495
3.6504-3.81650.22062130.18684218443196
3.8165-4.01760.20192120.16784185439795
4.0176-4.26920.18362070.15514220442795
4.2692-4.59860.18912180.13054170438895
4.5986-5.0610.16842200.14024203442395
5.061-5.79250.21112290.17694129435894
5.7925-7.29450.24782010.22214146434793
7.2945-51.0060.21092470.20424061430891

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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