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万見
- PDB-3uc3: The crystal structure of Snf1-related kinase 2.3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uc3
タイトルThe crystal structure of Snf1-related kinase 2.3
要素Serine/threonine-protein kinase SRK2I
キーワードTRANSFERASE / SnRK2 / kinase / ABA signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


response to gibberellin / regulation of seed germination / response to abscisic acid / response to water deprivation / abscisic acid-activated signaling pathway / plastid / response to osmotic stress / response to salt stress / kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity ...response to gibberellin / regulation of seed germination / response to abscisic acid / response to water deprivation / abscisic acid-activated signaling pathway / plastid / response to osmotic stress / response to salt stress / kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein kinase SRK2I
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhou, X.E. / Ng, L.-M. / Soon, F.-F. / Kovach, A. / Suino-Powell, K.M. / Li, J. / Melcher, K. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for basal activity and autoactivation of abscisic acid (ABA) signaling SnRK2 kinases.
著者: Ng, L.M. / Soon, F.F. / Zhou, X.E. / West, G.M. / Kovach, A. / Suino-Powell, K.M. / Chalmers, M.J. / Li, J. / Yong, E.L. / Zhu, J.K. / Griffin, P.R. / Melcher, K. / Xu, H.E.
履歴
登録2011年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月18日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase SRK2I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2064
ポリマ－41,0291
非ポリマー1773
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.411, 75.411, 116.434
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase SRK2I / OST1-kinase-like 2 / Protein ATHPROKIN B / SNF1-related kinase 2.3 / SnRK2.3


分子量: 41029.484 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain / 変異: D57A, K58A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SRK2I, 41K, OSKL2, SNRK2.3, At5g66880, MUD21.14 / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q39193, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, ammonium sulfate, pH 6.5, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月10日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 30761 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å11.96 Å
Translation3.5 Å11.96 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
PHASER1.3.2位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→28.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 6.619 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2297 2193 7.1 %RANDOM
Rwork0.2124 ---
obs0.2137 28568 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.47 Å2 / Biso mean: 31.7002 Å2 / Biso min: 13.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.11 Å2-0.56 Å20 Å2
2---1.11 Å20 Å2
3---1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2187 0 3 143 2333
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222233
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021560
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0651.9673017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76733784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7755268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.61522.981104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.71415395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1741520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02464
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9551.51358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2351.5541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73522205
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9973875
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2674.5812
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.18733793
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.5155146
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.05353747
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 147 -
Rwork0.257 2052 -
all-2199 -
obs--98.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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