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- PDB-3u9w: Structure of human Leukotriene A4 hydrolase in complex with inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u9w
タイトルStructure of human Leukotriene A4 hydrolase in complex with inhibitor sc57461A
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / tripeptide aminopeptidase / tripeptide aminopeptidase activity / leukotriene-A4 hydrolase activity / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) ...leukotriene-A4 hydrolase / tripeptide aminopeptidase / tripeptide aminopeptidase activity / leukotriene-A4 hydrolase activity / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / protein metabolic process / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / type I pneumocyte differentiation / peptide catabolic process / response to zinc ion / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-28P / ACETATE ION / IMIDAZOLE / YTTERBIUM (III) ION / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Niegowski, D. / Thunnissen, M. / Tholander, F. / Rinaldo-Matthis, A. / Muroya, A. / Haeggstrom, J.Z.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of human Leukotriene A4 hydrolase in complex with inhibitor sc57461A
著者: Olsson, U. / Niegowski, D. / Stsiapanava, A. / Thunnissen, M. / Haeggstrom, J.Z. / Rinaldo-Matthis, A.
履歴
登録2011年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,21318
ポリマ－69,0071
非ポリマー2,20617
水14,610811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.078, 86.799, 99.145
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase


分子量: 69006.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / プラスミド: PT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase

-
非ポリマー , 8種, 828分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-28P / N-[3-(4-benzylphenoxy)propyl]-N-methyl-beta-alanine / SC-57461


分子量: 327.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25NO3
#8: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 811 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: liquid-liquid diffusion, capillaries / pH: 6.8
詳細: 28% PEG8000, 0.1 mM sodium acetate, 0.1 mM imidazole, 5 mM ytterbium(III) chloride, pH 6.8, LIQUID-LIQUID DIFFUSION, CAPILLARIES, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0408 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月26日
放射モノクロメーター: Bent Si (111) crystal, horizontally focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0408 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→65.372 Å / Num. all: 185888 / Num. obs: 184616 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 14.974 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 9.92
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.25-1.30.372.617574938802196.9
1.3-1.40.2753.3812298262421197.8
1.4-1.50.1964.519323146983198
1.5-1.70.1246.2912809163978198.1
1.7-1.90.0828.338059339827198.1
1.9-2.10.06410.225339226193198.3
2.1-2.30.05811.763641217804198.1
2.3-2.50.05412.472558912518197.9
2.5-2.70.07323.845791292901100
2.7-30.05729.076091297091100
3-40.04138.7892184150441100
4-50.03548.34315085352199.9
5-60.03746.92138832366199.6
6-100.03348.49144172541199.5
10-65.3720.02152.633351683197

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
AUTOMARデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.25→65.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 1.223 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.036 / ESU R Free: 0.037 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1609 2753 1.5 %RANDOM
Rwork0.1339 ---
obs0.1344 184616 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.74 Å2 / Biso mean: 13.6723 Å2 / Biso min: 4.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2--0.92 Å20 Å2
3----1.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→65.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4860 0 60 811 5731
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0225243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9751.9737170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2245675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.04624.609230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.12415921
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0821523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2806
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0213980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0291.53165
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0525186
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.53832078
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.4944.51952
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.33935243
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 196 -
Rwork0.225 13185 -
all-13381 -
obs--98.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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