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- PDB-3u64: The Crystal Structure of Tat-T (Tp0956) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u64
タイトルThe Crystal Structure of Tat-T (Tp0956)
要素Protein TP_0956
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Treponema pallidum / tetratrico peptide repeat / protein-protein interaction / syphilis / lipoprotein
機能・相同性TRAP transporter T-component / TRAP transporter T-component / TRAP transporter T-component superfamily / TRAP transporter T-component / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha / Uncharacterized protein TP_0956
機能・相同性情報
生物種Treponema pallidum subsp. pallidum (梅毒トレポネーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Deka, R.K. / Norgard, M.V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural, Bioinformatic, and In Vivo Analyses of Two Treponema pallidum Lipoproteins Reveal a Unique TRAP Transporter.
著者: Deka, R.K. / Brautigam, C.A. / Goldberg, M. / Schuck, P. / Tomchick, D.R. / Norgard, M.V.
履歴
登録2011年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein TP_0956
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1005
ポリマ－33,7161
非ポリマー3844
水1,06359
1
A: Protein TP_0956
ヘテロ分子

A: Protein TP_0956
ヘテロ分子

A: Protein TP_0956
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,30115
ポリマ－101,1483
非ポリマー1,15312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
Buried area5690 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area38160 Å2
手法PISA
2
A: Protein TP_0956
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)409,20460
ポリマ－404,59312
非ポリマー4,61148
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
Buried area32430 Å2
ΔGint-706 kcal/mol
Surface area142970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.078, 127.078, 127.078
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-310-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein TP_0956


分子量: 33716.078 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-323 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Treponema pallidum subsp. pallidum (梅毒トレポネーマ)
株: Nichols / 遺伝子: tp0956, TP_0956 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O83922
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 30% PEG-400, 0.1 M Bicine, 0.2 M MgCl2, pH 9.0, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97758 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月18日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97758 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 15399 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 1.223 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.3414.30.8997691.076199.7
2.34-2.3816.30.8017511.0551100
2.38-2.4317.40.7147761.051199.9
2.43-2.4818.40.5937531.044199.9
2.48-2.53190.5187491.07199.9
2.53-2.5919.50.427491.1451100
2.59-2.6619.80.3847661.129199.9
2.66-2.7319.70.3287791.3241100
2.73-2.8120.30.2467531.103199.9
2.81-2.920.20.1997891.2161100
2.9-320.30.1527541.2331100
3-3.1220.40.137621.281199.7
3.12-3.2620.30.1077801.2581100
3.26-3.44200.087591.281199.9
3.44-3.6519.90.0667711.4571100
3.65-3.9319.20.0567691.5481100
3.93-4.3319.80.0497871.327199.9
4.33-4.9519.50.0457721.23199.9
4.95-6.2418.90.0477841.272199.9
6.24-5019.90.0348271.23199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SBC-CollectCOLLECTデータ収集
HKL-3000データ削減
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.953 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2416 758 4.97 %RANDOM
Rwork0.1967 ---
obs0.1989 15250 99.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.46 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 129.66 Å2 / Biso mean: 49.1898 Å2 / Biso min: 21.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å20 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.953 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2153 0 20 59 2232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0063035
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004391
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.291788
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3003-2.47780.41081460.298628683014100
2.4778-2.7270.30351590.228728833042100
2.727-3.12120.31551380.22052881301999
3.1212-3.9310.23881570.19422886304399
3.931-29.95510.18691580.16872974313299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.791-0.52180.44813.11951.33881.95620.34470.11770.04630.1577-0.2681-0.5129-0.0740.3077-0.10010.3790.00450.05760.30460.00470.301927.4098-15.11179.9572
20.41320.29180.23310.30520.14560.5203-0.04560.01340.02010.07770.05250.0599-0.0674-0.0482-0.01130.3041-0.00650.00960.3136-0.01390.310217.2526-24.63865.4653
34.0502-1.0231.8711.7632-0.99846.4303-0.1672-0.4481-0.0662-0.13030.00580.30191.28960.19050.09050.44290.16560.08850.35360.06360.302828.6421-38.755717.296
41.3718-0.30350.34310.80710.88151.35580.03240.1303-0.11940.0987-0.03820.11790.1831-0.13240.06590.2585-0.005-0.01560.3297-0.05020.294816.6071-35.3241-8.0257
53.4905-0.3841.15210.62420.26484.98730.10430.2949-0.7162-0.232-0.0960.07520.97270.0093-0.04150.35470.0088-0.01990.1899-0.02240.344123.9059-41.272-5.873
63.27240.22151.70033.05360.26890.86470.0140.7217-0.18480.13750.1870.09710.04210.4028-0.19080.2460.04270.0140.4188-0.07990.253834.9577-35.409-8.7521
70.53310.46120.60712.2170.74751.2207-0.21170.30080.0809-0.21920.4198-0.1295-0.21630.4775-0.16360.31240.0776-0.0430.46860.00640.375745.2862-29.75031.3806
80.66140.2469-0.12770.9429-0.43490.3086-0.0153-0.0526-0.0477-0.07860.1054-0.01910.00280.0009-0.04620.36860.0131-0.07240.38270.01560.294641.1551-28.78318.4263
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 30:46)A30 - 46
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 47:88)A47 - 88
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 89:108)A89 - 108
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 109:166)A109 - 166
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 167:192)A167 - 192
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 193:234)A193 - 234
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 235:273)A235 - 273
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 274:300)A274 - 300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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