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- PDB-3u3f: Structural basis for the interaction of Pyk2 PAT domain with paxi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u3f
タイトルStructural basis for the interaction of Pyk2 PAT domain with paxillin LD motifs
要素
  • Paxillin LD2 peptide
  • Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードTRANSFERASE/signaling protein / 4-helix bundle / focal adhesion / tyrosine kinase / paxillin / TRANSFERASE-signaling protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of myeloid cell differentiation ...regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / neuropilin binding / regulation of postsynaptic density assembly / vinculin binding / activation of Janus kinase activity / chemokine-mediated signaling pathway / apical dendrite / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / sprouting angiogenesis / Interleukin-2 signaling / Signal regulatory protein family interactions / NMDA selective glutamate receptor complex / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / Golgi organization / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of protein kinase activity / RHOU GTPase cycle / signaling receptor activator activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Smooth Muscle Contraction / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / GAB1 signalosome / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / bone resorption / endothelial cell migration / postsynaptic density, intracellular component / cellular defense response / regulation of cell adhesion / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to retinoic acid / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to reactive oxygen species / regulation of actin cytoskeleton organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / beta-catenin binding / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / VEGFA-VEGFR2 Pathway / long-term synaptic potentiation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / cell migration / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell shape / presynapse / cell body / protein autophosphorylation / growth cone / protein-containing complex assembly / cell cortex / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / adaptive immune response / negative regulation of neuron apoptotic process / cytoskeleton / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / postsynaptic density / protein phosphorylation / positive regulation of cell migration / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / neuronal cell body / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / dendrite
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region ...Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Paxillin / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.101 Å
データ登録者Vanarotti, M. / Miller, D.J. / Guibao, C.C. / Zheng, J.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural and Mechanistic Insights into the Interaction between Pyk2 and Paxillin LD Motifs.
著者: Vanarotti, M.S. / Miller, D.J. / Guibao, C.D. / Nourse, A. / Zheng, J.J.
履歴
登録2011年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月8日Group: Database references
改定 1.22014年12月24日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
B: Protein-tyrosine kinase 2-beta
C: Protein-tyrosine kinase 2-beta
D: Protein-tyrosine kinase 2-beta
E: Paxillin LD2 peptide
F: Paxillin LD2 peptide
G: Paxillin LD2 peptide
H: Paxillin LD2 peptide
I: Paxillin LD2 peptide
J: Paxillin LD2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,53310
ポリマ－72,53310
非ポリマー00
水543
1
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
E: Paxillin LD2 peptide
I: Paxillin LD2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0913
ポリマ－19,0913
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area7940 Å2
手法PISA
2
B: Protein-tyrosine kinase 2-beta
F: Paxillin LD2 peptide
J: Paxillin LD2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0913
ポリマ－19,0913
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area7990 Å2
手法PISA
3
C: Protein-tyrosine kinase 2-beta
G: Paxillin LD2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1762
ポリマ－17,1762
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7320 Å2
手法PISA
4
D: Protein-tyrosine kinase 2-beta
H: Paxillin LD2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1762
ポリマ－17,1762
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.599, 83.747, 170.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Protein-tyrosine kinase 2-beta / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / RAFTK


分子量: 15260.584 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 871-1005 / 変異: C899S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド
Paxillin LD2 peptide


分子量: 1915.128 Da / 分子数: 6 / 断片: unp residues 261-277 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49023
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.11 %
結晶化温度: 291.2 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: The 4 ul drop contained 2 ul protein-LD4 peptide mixture (20mM Mes, pH6.2, 1mM protein, 2 mM peptide) and 2 ul ML (100 mM MES pH6.3, 4.2 M NaCl, 2%(v/v) glycerol., VAPOR DIFFUSION, SITTING ...詳細: The 4 ul drop contained 2 ul protein-LD4 peptide mixture (20mM Mes, pH6.2, 1mM protein, 2 mM peptide) and 2 ul ML (100 mM MES pH6.3, 4.2 M NaCl, 2%(v/v) glycerol., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.2K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si-220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. all: 22414 / Num. obs: 21900 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 106.2 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 2076 / Rsym value: 0.647 / % possible all: 94.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASERMolecular Replacement位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 3GM1

3gm1


解像度: 3.101→29.848 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 29.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2659 1045 5.01 %Random
Rwork0.218 ---
obs0.2204 20847 93.3 %-
all-20847 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 78.391 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0616 Å20 Å2-0 Å2
2--3.1061 Å20 Å2
3----2.0445 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.101→29.848 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4289 0 0 3 4292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0655844
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.212738
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061768
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004743
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.101-3.26430.35891090.31052385X-RAY DIFFRACTION81
3.2643-3.46860.33271550.26652783X-RAY DIFFRACTION93
3.4686-3.73590.28571370.24892822X-RAY DIFFRACTION94
3.7359-4.1110.25261560.20552875X-RAY DIFFRACTION96
4.111-4.70390.24551700.17512954X-RAY DIFFRACTION98
4.7039-5.91880.28781560.2172960X-RAY DIFFRACTION97
5.9188-29.84950.23841620.20433023X-RAY DIFFRACTION95

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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