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万見
- PDB-3u2p: Crystal structure of N-terminal three extracellular domains of Er... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u2p
タイトルCrystal structure of N-terminal three extracellular domains of ErbB4/Her4
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
キーワードTransferase / Signaling protein / Cell surface receptor / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GABA receptor binding ...establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GABA receptor binding / PI3K events in ERBB4 signaling / mammary gland epithelial cell differentiation / embryonic pattern specification / positive regulation of protein localization to cell surface / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neural crest cell migration / epidermal growth factor receptor activity / epidermal growth factor receptor binding / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Signaling by ERBB4 / ERBB2 Regulates Cell Motility / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Long-term potentiation / PI3K events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / GABA-ergic synapse / mammary gland alveolus development / cell fate commitment / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / Signaling by ERBB2 / regulation of cell migration / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / synapse assembly / Downregulation of ERBB4 signaling / lactation / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / neurogenesis / basal plasma membrane / postsynaptic density membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / presynaptic membrane / nervous system development / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein tyrosine kinase activity / Estrogen-dependent gene expression / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / mitochondrial matrix / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / glutamatergic synapse / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe ...24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Liu, P. / Bouyain, S. / Elgenbrot, C. / Leahy, D.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: The ErbB4 extracellular region retains a tethered-like conformation in the absence of the tether.
著者: Liu, P. / Bouyain, S. / Eigenbrot, C. / Leahy, D.J.
履歴
登録2011年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5776
ポリマ－55,4711
非ポリマー1,1065
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.170, 85.560, 152.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4 / p180erbB4 ...Proto-oncogene-like protein c-ErbB-4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4 / p180erbB4 / ERBB4 Extracelluar domain / 4ICD / E4ICD / s80HER4


分子量: 55470.703 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 26-522 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB4, HER4
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec1 / 参照: UniProt: Q15303, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 16% PEG8000,0.2M Calcium acetate, 0.1M Socium Cacodylate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月30日
放射モノクロメーター: Varimax VHF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→50 Å / Num. all: 17809 / Num. obs: 17809 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 61.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.57-2.664.60.4721755197.2
2.66-2.775.40.3651728196.5
2.77-2.895.30.2821733196.9
2.89-3.055.20.2191728195.3
3.05-3.245.20.1471717195.2
3.24-3.4950.1021719195.3
3.49-3.8450.0761777196.9
3.84-4.395.20.0641818199.3
4.39-5.535.70.0591864199.9
5.53-505.70.0611970198.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2AHX

2ahx


解像度: 2.57→24.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9346 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9003 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2429 920 5.18 %RANDOM
Rwork0.1923 ---
all0.1951 17758 --
obs0.1951 17758 --
原子変位パラメータBiso mean: 50.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7733 Å20 Å20 Å2
2--3.0378 Å20 Å2
3----2.2645 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.338 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→24.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3737 0 70 86 3893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013903HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.245306HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1319SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes108HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes574HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3903HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.08
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion530SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4359SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.73 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2894 148 5.29 %
Rwork0.2232 2649 -
all0.227 2797 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.33470.10310.12070.93490.86611.8373-0.0326-0.0481-0.04390.15520.0288-0.00250.02920.0010.0038-0.08620.0369-0.0007-0.1005-0.0494-0.1194-12.98297.971-14.2629
25.02821.27660.00133.9958-0.13873.44380.0855-0.0617-0.01740.0916-0.2275-0.05860.12330.10450.1419-0.21260.00760.0352-0.1624-0.0012-0.19-30.033759.1274-25.3436
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|300 }A1 - 300
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|301 - A|497}A301 - 497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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