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- PDB-3u2l: Crystal structure of human ALR mutant C142S. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u2l
タイトルCrystal structure of human ALR mutant C142S.
要素FAD-linked sulfhydryl oxidase ALR
キーワードFLAVOPROTEIN / ALR / Sulfhydryl oxidase / Flavin / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


flavin-dependent sulfhydryl oxidase activity / thiol oxidase / cellular response to toxic substance / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Mitochondrial protein import / positive regulation of DNA biosynthetic process / protein-disulfide reductase activity / cellular response to actinomycin D / liver development / liver regeneration ...flavin-dependent sulfhydryl oxidase activity / thiol oxidase / cellular response to toxic substance / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Mitochondrial protein import / positive regulation of DNA biosynthetic process / protein-disulfide reductase activity / cellular response to actinomycin D / liver development / liver regeneration / growth factor activity / mitochondrial intermembrane space / cellular response to tumor necrosis factor / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to lipopolysaccharide / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulfhydryl oxidase ALR/ERV / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain superfamily / Erv1 / Alr family / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD-linked sulfhydryl oxidase ALR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Calderone, V. / Cefaro, C. / Ciofi-Baffoni, S. / Gallo, A.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: An electron-transfer path through an extended disulfide relay system: the case of the redox protein ALR.
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Calderone, V. / Cefaro, C. / Ciofi-Baffoni, S. / Gallo, A. / Tokatlidis, K.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Molecular recognition and substrate mimicry drive the electron-transfer process between MIA40 and ALR.
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Calderone, V. / Cefaro, C. / Ciofi-Baffoni, S. / Gallo, A. / Kallergi, E. / Lionaki, E. / Pozidis, C. / Tokatlidis, K.
履歴
登録2011年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FAD-linked sulfhydryl oxidase ALR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4842
ポリマ－13,6981
非ポリマー7861
水2,180121
1
A: FAD-linked sulfhydryl oxidase ALR
ヘテロ分子

A: FAD-linked sulfhydryl oxidase ALR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9684
ポリマ－27,3962
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5870 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area12080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.894, 76.641, 62.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-462-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FAD-linked sulfhydryl oxidase ALR / Augmenter of liver regeneration / hERV1 / Hepatopoietin


分子量: 13698.232 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 91-205 / 変異: C142S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GFER, ALR, HERV1, HPO / プラスミド: pDEST-His-MBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P55789, thiol oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES, 20% PEG6000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25.45 Å / Num. all: 9237 / Num. obs: 9237 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 19.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1312 / Rsym value: 0.44 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrysalisProデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O55

3o55


解像度: 1.95→25.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 4.321 / SU ML: 0.126 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.197 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26476 832 9 %RANDOM
Rwork0.18894 ---
all0.19557 8364 --
obs0.19557 8364 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.759 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å2-0 Å20 Å2
2--1.12 Å2-0 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→25.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数964 0 53 121 1138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0211054
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8161.9961439
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3895114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.06523.05159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.9715163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.0331511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0571.5579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8562933
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1423475
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7194.5506
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 61 -
Rwork0.233 603 -
obs-1312 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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