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- PDB-3u1u: Crystal structure of RNA polymerase-associated protein RTF1 homol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u1u
タイトルCrystal structure of RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog Plus-3 domain
要素RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / PLUS-3 / transcription elongation / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


blastocyst growth / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / stem cell population maintenance / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins ...blastocyst growth / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / stem cell population maintenance / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / single-stranded DNA binding / chromatin organization / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Plus-3 domain / Plus-3 domain / Plus3-like superfamily / Plus-3 domain / Plus3 domain profile. / Short conserved domain in transcriptional regulators. / Cathepsin B; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Guo, Y. / Tempel, W. / Bian, C. / Wernimont, A.K. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog Plus-3 domain
著者: Guo, Y. / Tempel, W. / Bian, C. / Wernimont, A.K. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J.
履歴
登録2011年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
B: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,31230
ポリマ－31,8352
非ポリマー47628
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
2
B: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
ヘテロ分子

A: RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,31230
ポリマ－31,8352
非ポリマー47628
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_747-x+2,y-1/2,-z+21
Buried area2270 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area13590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.479, 50.369, 69.776
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog


分子量: 15917.687 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 347-482 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RTF1, KIAA0252 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q92541
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 23 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: sitting drop vapor diffusion / pH: 5.5
詳細: 25% PEG-3350, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M sodium cacodylate, pH 5.5, sitting drop vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
xds1001
11
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 29993 / Num. obs: 29882 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 18.0335
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.8-1.97.070.89303904298199.51
1.9-2.017.110.53290614085199.78
2.01-2.157.150.34277313877199.93
2.15-2.327.210.2261063621199.99
2.32-2.557.290.132400132941100
2.55-2.857.340.092212830161100
2.85-3.297.340.051959826701100
3.29-4.027.240.041634422561100
4.02-5.697.270.031288217731100
5.69-307.060.027002992199.16

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALACCP4_3.3.16データスケーリング
SHELX位相決定
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
XDSデータ削減
ARP/wARPモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→28.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.224 / WRfactor Rwork: 0.189 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 6.951 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. The second data set attached is based on the same diffraction images as the refinement amplitudes but was ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. The second data set attached is based on the same diffraction images as the refinement amplitudes but was processed in HKL3000 and used for SAD phasing.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2349 1513 5.1 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.2018 ---
obs0.2036 29857 99.78 %-
all-29923 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.12 Å2 / Biso mean: 27.0878 Å2 / Biso min: 12.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å20 Å2-0.6 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2071 0 49 103 2223
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222226
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021576
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3551.9553015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88133813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1325279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.34922.897107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.59115396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8321522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02484
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6831.51336
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1921.5542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.19322167
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1463890
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3984.5839
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.8470.327160.2812128216299.167
1.847-1.89700.2722135215099.302
1.897-1.9520.2852800.2461787207799.519
1.952-2.01100.2132003201099.652
2.011-2.0770.242300.2061747198499.647
2.077-2.1500.1941895189699.947
2.15-2.230.196200.191778179999.944
2.23-2.3210.2241970.1781594179299.944
2.321-2.4230.17860.1951666167399.94
2.423-2.540.231660.1921455162299.938
2.54-2.6770.2341390.1931413155399.936
2.677-2.83800.214491449100
2.838-3.0310.2561270.1961256138499.928
3.031-3.27100.212791279100
3.271-3.5790.2291050.18910991204100
3.579-3.9930.181680.178997106699.906
3.993-4.5960.198610.166904965100
4.596-5.5930.233400.193773813100
5.593-7.7620.307290.26462165199.846
7.762-28.5440.344290.26736539599.747
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3837-0.22310.7633.5139-1.66363.2265-0.006-0.04060.0672-0.0436-0.0439-0.1113-0.05510.11190.04980.00990.0034-0.00260.0153-0.01130.024823.631817.33842.3143
24.9482-0.1037-0.81481.91820.52643.84150.0838-0.1266-0.0229-0.1169-0.0834-0.1893-0.09090.2985-0.00040.0432-0.0073-0.00110.03960.02510.039741.5642-3.092359.9348
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A348 - 482
2X-RAY DIFFRACTION2B350 - 482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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