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- PDB-3u14: Structure of D50A-fructofuranosidase from Schwanniomyces occident... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u14
タイトルStructure of D50A-fructofuranosidase from Schwanniomyces occidentalis complexed with inulin
要素Fructofuranosidase
キーワードHYDROLASE / Glycosidase GH32 / Beta-Propeller / Carbohydrate/Sugar Binding / Glycosylations
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-fructofuranosidase / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / fungal-type vacuole / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Exo-inulinase; domain 1 / Glycosyl hydrolase domain; family 43 ...Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Exo-inulinase; domain 1 / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructofuranosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Schwanniomyces occidentalis (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, フーリエ合成 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Sainz-Polo, M.A. / Sanz-Aparicio, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural and kinetic insights reveal that the amino acid pair GLN228/ASN254 modulates the transfructosylating specificity of Schwanniomyces occidentalis beta-fructofuranosidase, an ...タイトル: Structural and kinetic insights reveal that the amino acid pair GLN228/ASN254 modulates the transfructosylating specificity of Schwanniomyces occidentalis beta-fructofuranosidase, an enzyme that produces prebiotics.
著者: Sainz-Polo, M.A. / Gonzalez-Perez, D. / Gonzalez, B. / Plou, F.J. / Fernandez-Lobato, M. / Sanz-Aparicio, J.
履歴
登録2011年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Database references
改定 1.22013年7月10日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructofuranosidase
B: Fructofuranosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,92912
ポリマ－122,1782
非ポリマー3,75110
水11,115617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.980, 107.670, 96.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 27 - 535 / Label seq-ID: 27 - 535

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Fructofuranosidase


分子量: 61088.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Schwanniomyces occidentalis (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E5D0X5*PLUS, beta-fructofuranosidase
#2: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D- ...beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D-fructofuranose-(2-1)-beta-D-fructofuranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 990.860 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DFrufb2-1DFrufb2-1DFrufb2-1DFrufb2-1DFrufb2-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,6,5/[ha122h-2b_2-5]/1-1-1-1-1-1/a1-b2_b1-c2_c1-d2_d1-e2_e1-f2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][<C6O4>]{[(1+2)][b-D-Fruf]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 617 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細INULIN IS COMPOSED OF FRU 1000-1005
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN, UNIPROT P24133 HAS BEEN SUPERSEEDED BY CQ890277 ...THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN, UNIPROT P24133 HAS BEEN SUPERSEEDED BY CQ890277 ON THE GENBANK, WHICH CONTAINS THE UPDATED SEQUENCE. IN ADDITION, THIS ENTRY CONTAINS THE MUTATION D50A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: liquid diffusion / pH: 8
詳細: 15% PEG 6000, 3% MPD, 0.2M MgCl2, 0.1M HCl-Tris pH 8, LIQUID DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.24→107.67 Å / Num. all: 65603 / Num. obs: 65603 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rsym value: 0.14
反射 シェル解像度: 2.24→2.36 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 9367 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, フーリエ合成
開始モデル: 3KF3

3kf3


解像度: 2.24→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 5.821 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23146 3265 5.1 %RANDOM
Rwork0.19369 ---
all0.1956 61336 --
obs0.1956 61336 98.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å2-0.63 Å2
2--0.49 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8262 0 244 617 9123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0228773
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7981.95911970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.64651016
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.88525.268448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.127151346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8391522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216770
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6271.55080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23228272
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.75533693
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9254.53692
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
2036tight positional0.050.05
2095medium positional0.050.5
2036tight thermal0.10.5
2095medium thermal0.112
LS精密化 シェル解像度: 2.24→2.298 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 256 -
Rwork0.252 4510 -
obs--97.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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