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- PDB-3u12: The pleckstrin homology (PH) domain of USP37 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u12
タイトルThe pleckstrin homology (PH) domain of USP37
要素USP37 protein
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / PH-domain / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K11-linked deubiquitination / protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / regulation of DNA replication / G1/S transition of mitotic cell cycle / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cell division ...protein K11-linked deubiquitination / protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / regulation of DNA replication / G1/S transition of mitotic cell cycle / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / protein kinase binding / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 26/29/37, pleckstrin homology-like domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 37, pleckstrin homology-like domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 37, pleckstrin homology-like domain superfamily / N-terminal of ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 37 / : / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 26/29/37, pleckstrin homology-like domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 37, pleckstrin homology-like domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 37, pleckstrin homology-like domain superfamily / N-terminal of ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 37 / : / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / PH-domain like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 37 / ubiquitinyl hydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Dong, A. / Nair, U.B. / Wernimont, A. / Walker, J.R. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The pleckstrin homology (PH) domain of USP37
著者: Dong, A. / Nair, U.B. / Wernimont, A. / Walker, J.R. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2011年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Structure summary

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: USP37 protein
B: USP37 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,30739
ポリマ－31,6812
非ポリマー62637
水1,53185
1
A: USP37 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,18826
ポリマ－15,8401
非ポリマー34725
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: USP37 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,12013
ポリマ－15,8401
非ポリマー27912
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.083, 64.083, 218.814
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-132-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 USP37 protein / Uncharacterized protein


分子量: 15840.454 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 4-125 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP37 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q86W68, UniProt: Q86T82*PLUS

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非ポリマー , 5種, 122分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 29 / 由来タイプ: 合成
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Sodium acetate pH 5.6, 2.46 M ammonium sulfate, 10 mM DTT , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月22日
詳細: DCM with cryo-cooled 1st crystal sagittally bent 2nd crystal followed by vertically focusing mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→50 Å / Num. all: 17041 / Num. obs: 17041 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 20.3 % / Biso Wilson estimate: 26.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 52.14
反射 シェル解像度: 2.08→2.12 Å / 冗長度: 19.7 % / Rmerge(I) obs: 0.794 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 823 / Rsym value: 0.794 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CMCFデータ収集
PHASER位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.08→19.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9246 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 848 5.06 %RANDOM
Rwork0.2092 ---
all0.2103 16841 --
obs0.2103 16750 --
原子変位パラメータBiso mean: 34.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4143 Å20 Å20 Å2
2---0.4143 Å20 Å2
3---0.8285 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.328 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→19.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1589 0 65 85 1739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011702HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.032303HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d599SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes38HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes248HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1702HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.06
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.56
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion226SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1906SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.08→2.22 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2181 158 5.53 %
Rwork0.1975 2699 -
all0.1987 2857 -
obs-2857 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2257-0.60030.76925.3561-0.93314.5420.0739-0.10.03020.1456-0.1586-0.34350.00290.46170.0847-0.11190.0428-0.0374-0.04920.1325-0.043-1.89114.403413.4215
24.0989-0.7892-0.41391.8753-1.04124.52820.08240.3344-0.1027-0.2435-0.00250.28740.2574-0.2808-0.0799-0.08360.0076-0.0849-0.06650.09240.0036-25.218918.20614.7372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A3 - 106
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 107

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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