[日本語] English
万見
- PDB-3tw1: Structure of Rtt106-AHN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tw1
タイトルStructure of Rtt106-AHN
要素Histone chaperone RTT106
キーワードCHAPERONE / tandem pleckstrin-homology domains / chromosomal protein / nucleus / phosphoprotein / transcription / transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


transposition / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / heterochromatin formation / chromatin organization / chromosome / double-stranded DNA binding / histone binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II ...transposition / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / heterochromatin formation / chromatin organization / chromosome / double-stranded DNA binding / histone binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PH-domain like - #120 / Rtt106, pleckstrin homology domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain superfamily / Histone chaperone Rtt106 N-terminal domain / Pleckstrin homology domain / : / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like ...PH-domain like - #120 / Rtt106, pleckstrin homology domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain superfamily / Histone chaperone Rtt106 N-terminal domain / Pleckstrin homology domain / : / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[2-(1H-IMIDAZOL-4-YL)ETHYL]ACETAMIDE / Histone chaperone RTT106
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.772 Å
データ登録者Su, D. / Thompson, J.R. / Mer, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structural basis for recognition of H3K56-acetylated histone H3-H4 by the chaperone Rtt106.
著者: Su, D. / Hu, Q. / Li, Q. / Thompson, J.R. / Cui, G. / Fazly, A. / Davies, B.A. / Botuyan, M.V. / Zhang, Z. / Mer, G.
履歴
登録2011年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Database references
改定 1.22012年3月7日Group: Database references
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone RTT106
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8555
ポリマ－27,3651
非ポリマー4914
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.517, 91.845, 34.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.12, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Histone chaperone RTT106 / Regulator of Ty1 transposition protein 106


分子量: 27364.682 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 68-301 / 変異: F251L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: N1346, RTT106, YNL206C / プラスミド: PTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40161
#2: 化合物 ChemComp-AHN / N-[2-(1H-IMIDAZOL-4-YL)ETHYL]ACETAMIDE / N-ACETYLHISTAMINE / N-アセチルヒスタミン


分子量: 153.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11N3O
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATION N171K IS A NATURAL VARIANT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.16 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 4% v/v tacsimate, 12% PEG3350, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. all: 24330 / Num. obs: 22670 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.77→1.8 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 83.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FSS

3fss


解像度: 1.772→32.173 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU ML: 0.51 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.59 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2102 1173 5.17 %
Rwork0.1748 --
obs0.1767 22668 93.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.002 Å2 / ksol: 0.397 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0928 Å20 Å20.4345 Å2
2--2.6839 Å20 Å2
3----2.5911 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.772→32.173 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1797 0 34 189 2020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161977
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5492684
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.938766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.107307
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007340
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.772-1.85260.36541260.34062595X-RAY DIFFRACTION90
1.8526-1.95030.36481450.25552678X-RAY DIFFRACTION93
1.9503-2.07240.2171380.18282725X-RAY DIFFRACTION94
2.0724-2.23240.21041640.15922718X-RAY DIFFRACTION95
2.2324-2.4570.22171470.14772757X-RAY DIFFRACTION95
2.457-2.81230.17971360.15572769X-RAY DIFFRACTION96
2.8123-3.54250.1941550.15032662X-RAY DIFFRACTION93
3.5425-32.17780.20681620.18832591X-RAY DIFFRACTION89
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0583-3.6029-1.27034.55371.90066.3794-0.097-0.0292-0.41770.3536-0.05050.21990.47330.08520.10480.2175-0.04380.01160.26240.04770.390911.36474.948713.9739
22.0315-1.10450.38171.9585-0.28392.5424-0.0698-0.0913-0.3139-0.0680.12780.29120.0403-0.2101-0.00750.1875-0.01690.01650.20780.0270.254616.931180.814811.2667
31.8409-1.83710.81118.1726-0.73061.2225-0.09440.11840.08430.0630.0656-0.2088-0.11510.04320.08370.2462-0.03640.00910.24230.0080.242417.612295.88124.9328
42.8151.0782-0.52237.0402-1.07062.2193-0.0480.11050.1695-0.34570.07960.34590.0296-0.1931-0.00060.2381-0.0038-0.03230.23730.01330.212612.9094104.1114-1.1372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 70:108)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 109:196)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 197:235)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 236:301)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る