[日本語] English
万見
- PDB-3tti: Crystal Structure of JNK3 complexed with CC-930, an orally active... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tti
タイトルCrystal Structure of JNK3 complexed with CC-930, an orally active anti-fibrotic JNK inhibitor
要素Mitogen-activated protein kinase 10
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Mitogen-Activated Protein Kinase 10 / jnk3 / Protein Kinase Inhibitors / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN kinase activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / MAP kinase kinase activity / response to light stimulus / mitogen-activated protein kinase / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated MAPK activation / regulation of circadian rhythm ...JUN kinase activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / MAP kinase kinase activity / response to light stimulus / mitogen-activated protein kinase / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated MAPK activation / regulation of circadian rhythm / cellular senescence / rhythmic process / Oxidative Stress Induced Senescence / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / signal transduction / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KBI / Mitogen-activated protein kinase 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Plantevin-Krenitsky, V. / Nadolny, L. / Delgado, M. / Ayala, L. / Clareen, S. / Hilgraf, R. / Albers, R. / Hegde, S. / D'Sidocky, N. / Sapienza, J. ...Plantevin-Krenitsky, V. / Nadolny, L. / Delgado, M. / Ayala, L. / Clareen, S. / Hilgraf, R. / Albers, R. / Hegde, S. / D'Sidocky, N. / Sapienza, J. / Wright, J. / McCarrick, M. / Bahmanyar, S. / Chamberlain, P. / Delker, S.L. / Muir, J. / Giegel, D. / Xu, L. / Celeridad, M. / Lachowitzer, J. / Bennett, B. / Moghaddam, M. / Khatsenko, O. / Katz, J. / Fan, R. / Bai, A. / Tang, Y. / Shirley, M.A. / Benish, B. / Bodine, T. / Blease, K. / Raymon, H. / Cathers, B.E. / Satoh, Y.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2012
タイトル: Discovery of CC-930, an orally active anti-fibrotic JNK inhibitor.
著者: Plantevin Krenitsky, V. / Nadolny, L. / Delgado, M. / Ayala, L. / Clareen, S.S. / Hilgraf, R. / Albers, R. / Hegde, S. / D'Sidocky, N. / Sapienza, J. / Wright, J. / McCarrick, M. / Bahmanyar, ...著者: Plantevin Krenitsky, V. / Nadolny, L. / Delgado, M. / Ayala, L. / Clareen, S.S. / Hilgraf, R. / Albers, R. / Hegde, S. / D'Sidocky, N. / Sapienza, J. / Wright, J. / McCarrick, M. / Bahmanyar, S. / Chamberlain, P. / Delker, S.L. / Muir, J. / Giegel, D. / Xu, L. / Celeridad, M. / Lachowitzer, J. / Bennett, B. / Moghaddam, M. / Khatsenko, O. / Katz, J. / Fan, R. / Bai, A. / Tang, Y. / Shirley, M.A. / Benish, B. / Bodine, T. / Blease, K. / Raymon, H. / Cathers, B.E. / Satoh, Y.
履歴
登録2011年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1903
ポリマ－52,6491
非ポリマー5412
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.189, 71.202, 106.813
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 10 / MAP kinase 10 / MAPK 10 / MAP kinase p49 3F12 / Stress-activated protein kinase JNK3 / c-Jun N- ...MAP kinase 10 / MAPK 10 / MAP kinase p49 3F12 / Stress-activated protein kinase JNK3 / c-Jun N-terminal kinase 3


分子量: 52649.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JNK3, JNK3A, MAPK10, PRKM10 / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P53779, mitogen-activated protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-KBI / trans-4-({9-[(3S)-tetrahydrofuran-3-yl]-8-[(2,4,6-trifluorophenyl)amino]-9H-purin-2-yl}amino)cyclohexanol


分子量: 448.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23F3N6O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mm MES, 25% PEG 400, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 20879 / Num. obs: 19314 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Χ2: 1.849 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.242.90.5279871.437196.3
2.24-2.282.90.3879522.063193.2
2.28-2.322.90.32710001.38197.1
2.32-2.3730.3139681.397193.4
2.37-2.4230.2629771.411197.3
2.42-2.4830.2739941.407193.7
2.48-2.5430.2319681.541195.6
2.54-2.6130.1889671.57193.1
2.61-2.6930.1989761.636195.7
2.69-2.773.10.1669581.811192.1
2.77-2.8730.1329601.681193.8
2.87-2.993.10.1189671.778193.2
2.99-3.123.10.0999671.9191.9
3.12-3.293.10.0839492.141191.4
3.29-3.493.10.0729642.259191.2
3.49-3.763.10.0679532.674190.5
3.76-4.143.10.0599542.845190.7
4.14-4.743.20.0499482.464187.6
4.74-5.973.20.0449442.05187.2
5.97-503.10.039611.464182.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→33.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 22.148 / SU ML: 0.257 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.314 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3353 984 5.1 %RANDOM
Rwork0.2418 ---
obs0.2464 19284 92.36 %-
all-20879 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.08 Å2 / Biso mean: 37.507 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2766 0 38 228 3032
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222871
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5571.9633887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9455338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.00924.231130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.15615515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.211516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7391.51708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31322780
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.91531163
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7714.51107
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.433 73 -
Rwork0.395 1362 -
all-1435 -
obs--94.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34950.0968-0.05721.5932-0.49451.87020.0004-0.03670.0938-0.276-0.01280.00780.111-0.03340.01250.06730.01210.00410.2042-0.01420.2031-18.245517.1394-41.4146
20.3804-0.14260.18540.626-0.17380.9037-0.02110.02950.04220.07760.0284-0.0403-0.0151-0.0263-0.00740.00990.0042-0.00870.06750.00530.085-15.758814.7114-12.3146
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A46 - 149
2X-RAY DIFFRACTION1A383 - 400
3X-RAY DIFFRACTION2A150 - 373

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る