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- PDB-3tsr: X-ray structure of mouse ribonuclease inhibitor complexed with mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tsr
タイトルX-ray structure of mouse ribonuclease inhibitor complexed with mouse ribonuclease 1
要素
  • Ribonuclease inhibitor
  • Ribonuclease pancreatic
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / hydrolase / hydrolase inhibitor / leucine-rich repeat / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ribonuclease inhibitor activity / angiogenin-PRI complex / pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / regulation of angiogenesis / response to bacterium / nucleic acid binding / lyase activity ...: / ribonuclease inhibitor activity / angiogenin-PRI complex / pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / regulation of angiogenesis / response to bacterium / nucleic acid binding / lyase activity / extracellular region / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease inhibitor, leucine rich repeat cap / Capping Ribonuclease inhibitor Leucine Rich Repeat / Leucine Rich repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site ...Ribonuclease inhibitor, leucine rich repeat cap / Capping Ribonuclease inhibitor Leucine Rich Repeat / Leucine Rich repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Ribonuclease pancreatic / Ribonuclease inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1999 Å
データ登録者Chang, A. / Lomax, J.E. / Bingman, C.A. / Raines, R.T. / Phillips Jr., G.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Functional evolution of ribonuclease inhibitor: insights from birds and reptiles.
著者: Lomax, J.E. / Bianchetti, C.M. / Chang, A. / Phillips, G.N. / Fox, B.G. / Raines, R.T.
履歴
登録2011年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月18日Group: Database references
改定 1.22014年7月2日Group: Database references
改定 1.32014年8月20日Group: Database references
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease pancreatic
B: Ribonuclease pancreatic
C: Ribonuclease pancreatic
D: Ribonuclease pancreatic
E: Ribonuclease inhibitor
F: Ribonuclease inhibitor
G: Ribonuclease inhibitor
H: Ribonuclease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,55922
ポリマ－256,6468
非ポリマー91314
水14,808822
1
A: Ribonuclease pancreatic
E: Ribonuclease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4546
ポリマ－64,1622
非ポリマー2924
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area22910 Å2
手法PISA
2
B: Ribonuclease pancreatic
F: Ribonuclease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3485
ポリマ－64,1622
非ポリマー1863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area22540 Å2
手法PISA
3
C: Ribonuclease pancreatic
G: Ribonuclease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4106
ポリマ－64,1622
非ポリマー2484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area22250 Å2
手法PISA
4
D: Ribonuclease pancreatic
H: Ribonuclease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3485
ポリマ－64,1622
非ポリマー1863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.396, 125.341, 123.064
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.720, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is a dimer.

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要素

#1: タンパク質
Ribonuclease pancreatic / RNase 1 / RNase A


分子量: 14171.004 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: C57BL/6J / 遺伝子: Rib-1, Rib1, Rnase1, Rns1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00683, EC: 3.1.27.5
#2: タンパク質
Ribonuclease inhibitor / Ribonuclease/angiogenin inhibitor 1


分子量: 49990.512 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: C57BL/6J / 遺伝子: Rnh, Rnh1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q91VI7
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 822 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: Protein solution mixed in a 1:1 ratio with the well solution (PEG 3350 25%, NaCitrate 100mM pH 3.5), vapor diffusion, hanging drop. cryoprotected with 20% Ethylene Glycol, PEG 3350 25%, and ...詳細: Protein solution mixed in a 1:1 ratio with the well solution (PEG 3350 25%, NaCitrate 100mM pH 3.5), vapor diffusion, hanging drop. cryoprotected with 20% Ethylene Glycol, PEG 3350 25%, and NaCitrate 100mM pH 3.5, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月20日 / 詳細: mirrors and beryllium lenses
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1999→50 Å / Num. obs: 108499 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Χ2: 1.086 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1999-2.242.60.47848300.916188.2
2.24-2.282.90.46650350.966190.6
2.28-2.323.20.46350760.961192.5
2.32-2.373.40.42352220.917194.8
2.37-2.423.70.4353360.95196.4
2.42-2.483.90.39553840.951198
2.48-2.544.20.37554860.936199.4
2.54-2.614.40.35655400.962199.9
2.61-2.694.50.3155190.975199.9
2.69-2.774.60.27155311.003199.9
2.77-2.874.70.24154911.0431100
2.87-2.994.70.22255621.0821100
2.99-3.124.70.19455311.1391100
3.12-3.294.70.15555601.1781100
3.29-3.494.70.13454961.2451100
3.49-3.764.70.10355511.3051100
3.76-4.144.70.08455621.291100
4.14-4.744.70.07455671.173199.9
4.74-5.974.70.07555931.1681100
5.97-504.50.07156271.161199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.52 Å
Translation2.5 Å36.52 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.4位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1999→34.378 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.89 / FOM work R set: 0.8369 / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2329 1897 1.86 %
Rwork0.1818 --
obs0.1827 102210 92.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.41 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100.89 Å2 / Biso mean: 25.5052 Å2 / Biso min: 4.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6658 Å20 Å20.389 Å2
2--0.5966 Å2-0 Å2
3---0.3418 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1999→34.378 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17650 0 59 822 18531
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00317940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67924231
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0472848
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033152
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4976833
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1999-2.25490.33761110.23365852596376
2.2549-2.31580.24211270.20476274640181
2.3158-2.3840.29661290.19456570669985
2.384-2.46090.30271270.20326810693788
2.4609-2.54880.26591370.20196997713490
2.5488-2.65080.32321330.19827106723992
2.6508-2.77140.25751450.19217338748394
2.7714-2.91750.26321240.18527380750495
2.9175-3.10020.24841380.19337412755096
3.1002-3.33930.23471460.18667574772097
3.3393-3.6750.24441430.16917662780599
3.675-4.2060.1681470.1527735788299
4.206-5.2960.17621380.147978037941100
5.296-34.38180.20031520.19827800795299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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