[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3tsm: Crystal structure of Indole-3-glycerol phosphate synthase from Br... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tsm | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of Indole-3-glycerol phosphate synthase from Brucella melitensis | ||||||
Components | Indole-3-glycerol phosphate synthase | ||||||
Keywords | LYASE / synthase / Structural Genomics / SSGCID / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | Function and homology information indole-3-glycerol-phosphate synthase / indole-3-glycerol-phosphate synthase activity / tryptophan biosynthetic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Brucella melitensis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / molecular replacement / Resolution: 2.15 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of Indole-3-glycerol phosphate synthase from Brucella melitensis Authors: Gardberg, A. / Edwards, T. / Sankaran, B. / Staker, B. / Stewart, L. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tsm.cif.gz | 212.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3tsm.ent.gz | 170.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tsm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ts/3tsm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ts/3tsm | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 1piiS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 29605.947 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Brucella melitensis (bacteria) / Strain: 2308 / Gene: trpC, BAB1_1164 / Plasmid: AVA0421 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q2YRR4, indole-3-glycerol-phosphate synthase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Chemical | ChemComp-UNL / | Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.1 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: Internal tracking number 223543D9. Crystallant (JCSG D9): 25.5% PEG 4000, 15% glycerol, 170 mM Ammonium Sulfate. Protein: BrabA.17351.a.A1 PS01096 at 63 mg/ml in a buffer consisting of 25 mM ...Details: Internal tracking number 223543D9. Crystallant (JCSG D9): 25.5% PEG 4000, 15% glycerol, 170 mM Ammonium Sulfate. Protein: BrabA.17351.a.A1 PS01096 at 63 mg/ml in a buffer consisting of 25 mM HEPES, 300-500 mM NaCl, 2 mM DTT, 0.025% sodium azide, 5% glycerol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 0.9774 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 9, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Asymmetric curved crystal, Si(220) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9774 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.15→50 Å / Num. obs: 34823 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 30.856 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 13.57 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: molecular replacement Starting model: PDB entry 1pii Resolution: 2.15→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 8.276 / SU ML: 0.11 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.178 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES WITH TLS ADDED. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.438 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→50 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|