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- PDB-3tpt: Structure of HipA(D309Q) bound to ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tpt
タイトルStructure of HipA(D309Q) bound to ADP
要素Serine/threonine-protein kinase HipA
キーワードTRANSFERASE / Persistence / multidrug tolerance / hipA / hipB
機能・相同性
機能・相同性情報


dormancy process / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding / non-specific serine/threonine protein kinase / transcription cis-regulatory region binding / response to antibiotic ...dormancy process / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding / non-specific serine/threonine protein kinase / transcription cis-regulatory region binding / response to antibiotic / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / HipA, N-terminal subdomain 1 / HipA N-terminal domain / HipA-like, C-terminal / HipA-like C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Serine/threonine-protein kinase toxin HipA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者schumacher, M.A. / link, T. / Brennan, R.G.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Role of Unusual P Loop Ejection and Autophosphorylation in HipA-Mediated Persistence and Multidrug Tolerance.
著者: Schumacher, M.A. / Min, J. / Link, T.M. / Guan, Z. / Xu, W. / Ahn, Y.H. / Soderblom, E.J. / Kurie, J.M. / Evdokimov, A. / Moseley, M.A. / Lewis, K. / Brennan, R.G.
履歴
登録2011年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase HipA
B: Serine/threonine-protein kinase HipA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8779
ポリマ－98,7582
非ポリマー1,1197
水3,927218
1
A: Serine/threonine-protein kinase HipA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9264
ポリマ－49,3791
非ポリマー5483
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase HipA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9515
ポリマ－49,3791
非ポリマー5724
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.600, 84.430, 69.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase HipA


分子量: 49378.789 Da / 分子数: 2 / 変異: D309Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hipA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23874, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 40% PEG 600, 0.1 M CHES, pH 9.5 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月12日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→89.7 Å / Num. all: 36665 / Num. obs: 36653 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→25.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1450321.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1815 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.231 366 --
obs0.232 36653 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.8251 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.87 Å20 Å2-5 Å2
2---7.17 Å20 Å2
3----0.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→25.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6600 0 67 218 6885
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.072.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 290 4.8 %
Rwork0.307 5797 -
obs--97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4dna-rna_rep.paramdna-rna.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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