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万見
- PDB-3fbr: structure of HipA-amppnp-peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fbr
タイトルstructure of HipA-amppnp-peptide
要素
  • Serine/threonine-protein kinase toxin HipA
  • peptide of EF-Tu
キーワードTRANSCRIPTION / persistence / multidrug tolerance hipA / hipB / dna
機能・相同性
機能・相同性情報


dormancy process / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity ...dormancy process / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / transcription cis-regulatory region binding / response to antibiotic / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / HipA, N-terminal subdomain 1 / HipA N-terminal domain / HipA-like, C-terminal / HipA-like C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase toxin HipA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: Molecular mechanisms of HipA-mediated multidrug tolerance and its neutralization by HipB.
著者: Schumacher, M.A. / Piro, K.M. / Xu, W. / Hansen, S. / Lewis, K. / Brennan, R.G.
履歴
登録2008年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase toxin HipA
B: peptide of EF-Tu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3673
ポリマ－49,8612
非ポリマー5051
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)128.400, 128.400, 203.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase toxin HipA / Ser/Thr-protein kinase HipA / Toxin HipA


分子量: 49077.395 Da / 分子数: 1 / 変異: D309Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: hipA, b1507, JW1500 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23874, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド peptide of EF-Tu


分子量: 783.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THE SEQUENCE OF CHAIN B IS IREGGRTVGAA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年1月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→33.9 Å / Num. all: 11197 / Num. obs: 9966 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 7.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3DNT

3dnt


解像度: 3.5→33.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 3399136.6 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.336 881 8.8 %RANDOM
Rwork0.282 ---
obs0.282 9965 89.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.4085 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.87 Å20 Å20 Å2
2--2.87 Å20 Å2
3----5.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.82 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→33.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3488 0 31 2 3521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.37
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 156 9.2 %
Rwork0.305 1533 -
obs--93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4acp.param.txtacp.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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