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- PDB-3ton: Crystral Structure of the C-terminal Subunit of Human Maltase-Glu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ton
タイトルCrystral Structure of the C-terminal Subunit of Human Maltase-Glucoamylase
要素Maltase-glucoamylase, intestinal
キーワードHYDROLASE / Carbohydrate/Sugar Binding / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


amylase activity / dextrin catabolic process / maltose catabolic process / oligo-1,6-glucosidase activity / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / alpha-1,4-glucosidase activity / alpha-glucosidase / starch catabolic process / Digestion of dietary carbohydrate / tertiary granule membrane ...amylase activity / dextrin catabolic process / maltose catabolic process / oligo-1,6-glucosidase activity / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / alpha-1,4-glucosidase activity / alpha-glucosidase / starch catabolic process / Digestion of dietary carbohydrate / tertiary granule membrane / catalytic activity / ficolin-1-rich granule membrane / carbohydrate binding / apical plasma membrane / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Spasmolytic Protein, domain 1 / Spasmolytic Protein; domain 1 / P-type trefoil, conserved site / P-type 'Trefoil' domain signature. / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain ...: / Spasmolytic Protein, domain 1 / Spasmolytic Protein; domain 1 / P-type trefoil, conserved site / P-type 'Trefoil' domain signature. / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / glycosyl hydrolase (family 31) / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Few Secondary Structures / Irregular / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltase-glucoamylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.953 Å
データ登録者Shen, Y. / Qin, X.H. / Ren, L.M.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2011
タイトル: Structural insight into substrate specificity of human intestinal maltase-glucoamylase
著者: Ren, L.M. / Qin, X.H. / Cao, X.F. / Wang, L.L. / Bai, F. / Bai, G. / Shen, Y.
履歴
登録2011年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltase-glucoamylase, intestinal
B: Maltase-glucoamylase, intestinal


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,4542
ポリマ－207,4542
非ポリマー00
水36020
1
A: Maltase-glucoamylase, intestinal


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7271
ポリマ－103,7271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Maltase-glucoamylase, intestinal


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7271
ポリマ－103,7271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.232, 106.232, 517.557
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and (resseq 960:1849 )A0
211chain B and (resseq 960:1849 )B0

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要素

#1: タンパク質 Maltase-glucoamylase, intestinal / MGAM / Maltase / Alpha-glucosidase / Glucoamylase / Glucan 1 / 4-alpha-glucosidase


分子量: 103727.188 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 960-1853 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGAM / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類)
参照: UniProt: O43451, alpha-glucosidase, glucan 1,4-alpha-glucosidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.3M MgSO4, 16% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月9日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. all: 50131 / Num. obs: 50131 / % possible obs: 78.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 44.65 Å2
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / % possible all: 78.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QLY

2qly


解像度: 2.953→37.169 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7864 / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2876 2353 5.02 %RANDOM
Rwork0.2321 ---
all0.2348 50131 --
obs0.2348 46866 73.54 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.229 Å2 / ksol: 0.297 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 153.33 Å2 / Biso mean: 58.6857 Å2 / Biso min: 17.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.5014 Å20 Å2-0 Å2
2--14.5014 Å20 Å2
3----29.0028 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.953→37.169 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14250 0 0 20 14270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114698
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30720052
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0862114
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062612
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7365254
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A7126X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
12B7126X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9528-3.05830.4287660.36411230129621
3.0583-3.18070.4296760.30731704178029
3.1807-3.32540.34941440.29862581272543
3.3254-3.50060.3492260.2843955418167
3.5006-3.71970.3132860.25785190547687
3.7197-4.00660.27972780.22945656593494
4.0066-4.40920.27593110.18885816612796
4.4092-5.04590.21612770.17545936621397
5.0459-6.35220.26213270.21296025635298
6.3522-37.17220.29513620.26286420678299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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