[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3tlg: Microcin C7 self immunity protein MccF in the inactive mutant APO... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tlg | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Microcin C7 self immunity protein MccF in the inactive mutant APO state | ||||||
Components | (MccF) x 2 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / serine protease | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.4993 Å | ||||||
Authors | Agarwal, V. / Nair, S.K. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2012 Title: Structure and function of a serine carboxypeptidase adapted for degradation of the protein synthesis antibiotic microcin C7. Authors: Agarwal, V. / Tikhonov, A. / Metlitskaya, A. / Severinov, K. / Nair, S.K. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tlg.cif.gz | 160.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3tlg.ent.gz | 130 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tlg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3tlg_validation.pdf.gz | 429.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3tlg_full_validation.pdf.gz | 432.1 KB | Display | |
Data in XML | 3tlg_validation.xml.gz | 34.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3tlg_validation.cif.gz | 54.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/3tlg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/3tlg | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3tlaC 3tlbC 3tlcC 3tleC 3tlyC 3tlzC C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 42013.957 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: mccF / Plasmid: pET19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q2KKH9, UniProt: Q47511*PLUS |
---|---|
#2: Protein | Mass: 42060.852 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: mccF / Plasmid: pET19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q2KKH9, UniProt: Q47511*PLUS |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.38 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 282 K / Method: vapor diffusion / Details: vapor diffusion, temperature 282K |
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.499→50 Å / Num. obs: 205542 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 20.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.4993→26.133 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.95 / Phase error: 16.98 / Stereochemistry target values: ML Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.95 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.831 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.4993→26.133 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|