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- PDB-3tjq: N-domain of HtrA1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tjq
タイトルN-domain of HtrA1
要素Serine protease HTRA1
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / negative regulation of BMP signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / placenta development / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway ...chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / negative regulation of BMP signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / placenta development / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / : / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily ...Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily / Trypsin-like peptidase domain / Kazal domain / Kazal domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
: / THIOCYANATE ION / Serine protease HTRA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Eigenbrot, C. / Ultsch, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structural and Functional Analysis of HtrA1 and Its Subdomains.
著者: Eigenbrot, C. / Ultsch, M. / Lipari, M.T. / Moran, P. / Lin, S.J. / Ganesan, R. / Quan, C. / Tom, J. / Sandoval, W. / van Lookeren Campagne, M. / Kirchhofer, D.
履歴
登録2011年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22012年6月27日Group: Database references
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,57914
ポリマ－14,6511
非ポリマー92713
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.085, 72.085, 41.289
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serine protease HTRA1 / High-temperature requirement A serine peptidase 1 / L56 / Serine protease 11


分子量: 14651.489 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal part (UNP residues 36-155) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTRA, HTRA1, PRSS11
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): T. ni
参照: UniProt: Q92743, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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非ポリマー , 5種, 51分子

#2: 化合物 ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.81 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: potassium thiocyanate, sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 8555 / Num. obs: 7676 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 9.8 % / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 19

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.001→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 7.584 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2696 859 10.1 %RANDOM
Rwork0.21677 ---
obs0.22212 7676 99.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.153 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.55 Å20.78 Å2-0 Å2
2--1.55 Å2-0 Å2
3----2.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数753 0 26 38 817
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.021798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2331.9961077
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6335106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.63622.35334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.15715114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3351511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022626
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8572.5540
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.6745847
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6672.5258
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.7115230
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.109 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 111 -
Rwork0.265 1053 -
obs--94.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.81481.12441.04841.74821.11451.59090.1362-0.2336-0.09310.1364-0.13860.07930.04330.01950.00240.0456-0.0302-0.00540.05960.01240.0236-6.162937.029419.7618
20.6334-0.7083-0.44211.0813-0.08481.58390.0994-0.00240.1153-0.0625-0.0775-0.1719-0.16230.0582-0.02190.0914-0.04370.00410.07490.02070.031310.915344.688617.2118
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A36 - 65
2X-RAY DIFFRACTION2A66 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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