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万見
- PDB-3tir: Pseudo-atomic model of the Rous Sarcoma Virus capsid hexamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tir
タイトルPseudo-atomic model of the Rous Sarcoma Virus capsid hexamer
要素Rous Sarcoma Virus Capsid Protein p27
キーワードVIRAL PROTEIN / viral capsid protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Bailey, G.B. / Hyun, J.K. / Mitra, A.K. / Kingston, R.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: A structural model for the generation of continuous curvature on the surface of a retroviral capsid.
著者: Bailey, G.D. / Hyun, J.K. / Mitra, A.K. / Kingston, R.L.
履歴
登録2011年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rous Sarcoma Virus Capsid Protein p27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4721
ポリマ－24,4721
非ポリマー00
水00
1
A: Rous Sarcoma Virus Capsid Protein p27
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,8336
ポリマ－146,8336
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area11340 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area63550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.559, 92.559, 49.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 Rous Sarcoma Virus Capsid Protein p27 / Capsid protein p27


分子量: 24472.230 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP resides 240-465 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
株: Prague C / 遺伝子: CA, gag-pro-pol / プラスミド: pTXB1 [NEB] / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosettta(DE3) / 参照: UniProt: P03354

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 291.15 K / pH: 10.3
詳細: 2-7 %(w/v) PEG 8000 0.2M CAPS/KOH, pH 10.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年8月10日 / 詳細: RIGAKU VARIMAX HF CONFOCAL
放射モノクロメーター: RIGAKU VARIMAX HF CONFOCAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→34 Å / Num. obs: 1996 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 4.1→4.22 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1EM9 AND 3G1I.

1em9

3g1i


解像度: 4.1→33.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.795 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.804 / SU B: 340.734 / SU ML: 1.853
Isotropic thermal model: Rigid-Body refinement using the TLS model.
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 1.559 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.391 117 5.9 %RANDOM
Rwork0.394 ---
all-1996 --
obs-1879 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 185.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.63 Å2-5.82 Å20 Å2
2---11.63 Å20 Å2
3---17.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→33.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1694 0 0 0 1694
LS精密化 シェル解像度: 4.1→4.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 10 -
Rwork0.451 144 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.1813.58480.92097.2811-2.864516.2043-0.62711.29290.144-1.3421-0.1927-2.15930.3916-0.32640.81981.20160.2590.35361.46120.02761.7538-1.266725.77178.8726
216.014710.6232-10.715370.0258-12.93827.7530.6961-2.4521-0.54950.913-1.6118-5.8341-0.29721.41610.91571.496-0.5962-0.16031.8180.12610.753728.208430.049628.7197
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2A152 - 226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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