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- PDB-3ths: Crystal structure of rat native liver Glycine N-methyltransferase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ths
タイトルCrystal structure of rat native liver Glycine N-methyltransferase complexed with 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate
要素
  • 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate
  • Glycine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Glycine N-methyltransferase / GNMT / Folate / Folate binding / Transferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


selenol Se-methyltransferase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glycine N-methyltransferase / glycine N-methyltransferase activity / sarcosine metabolic process / methyltransferase complex / methionine metabolic process / S-adenosylhomocysteine metabolic process / glycine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process ...selenol Se-methyltransferase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glycine N-methyltransferase / glycine N-methyltransferase activity / sarcosine metabolic process / methyltransferase complex / methionine metabolic process / S-adenosylhomocysteine metabolic process / glycine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / folic acid binding / regulation of gluconeogenesis / glycine binding / glycogen metabolic process / one-carbon metabolic process / methylation / protein homotetramerization / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycine N-methyltransferase; chain A, domain 1 / Glycine N-methyltransferase, chain A, domain 1 / Glycine/Sarcosine N-methyltransferase / Glycine N-methyltransferase (EC 2.1.1.20 and EC 2.1.1.156) family profile. / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Glycine N-methyltransferase; chain A, domain 1 / Glycine N-methyltransferase, chain A, domain 1 / Glycine/Sarcosine N-methyltransferase / Glycine N-methyltransferase (EC 2.1.1.20 and EC 2.1.1.156) family profile. / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate / BETA-MERCAPTOETHANOL / Glycine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Luka, Z. / Pakhomova, S. / Loukachevitch, L.V. / Newcomer, M.E. / Wagner, C.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2011
タイトル: Differences in folate-protein interactions result in differing inhibition of native rat liver and recombinant glycine N-methyltransferase by 5-methyltetrahydrofolate.
著者: Luka, Z. / Pakhomova, S. / Loukachevitch, L.V. / Newcomer, M.E. / Wagner, C.
履歴
登録2011年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine N-methyltransferase
B: Glycine N-methyltransferase
C: Glycine N-methyltransferase
D: Glycine N-methyltransferase
E: 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate
F: 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,1418
ポリマ－131,8996
非ポリマー2412
水1,58588
1
A: Glycine N-methyltransferase
B: Glycine N-methyltransferase
C: Glycine N-methyltransferase
D: Glycine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,1896
ポリマ－129,9474
非ポリマー2412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14950 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area47480 Å2
手法PISA
2
E: 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 976 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9761
ポリマ－9761
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
F: 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 976 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9761
ポリマ－9761
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)193.036, 61.047, 146.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.92, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Glycine N-methyltransferase / Folate-binding protein


分子量: 32486.871 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P13255, glycine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate


タイプ: Peptide-like / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 975.911 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 参照: 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.64 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M Na-fluoride or Ca-acetate, 100 mM Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.22 Å / Num. all: 46441 / Num. obs: 46441 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 62.4 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 4533 / Rsym value: 0.565 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2IDK

2idk


解像度: 2.5→48.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 26.305 / SU ML: 0.267 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.324 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27981 2250 4.9 %RANDOM
Rwork0.22781 ---
all0.23035 43978 --
obs0.23035 43978 98.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.955 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.45 Å20 Å2-0.8 Å2
2--4.35 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8984 0 15 88 9087
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0229224
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026239
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.96212513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.938315111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9951127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.67523.114411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.576151483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4671564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021955
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6341.55654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1421.52325
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23629073
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.92733566
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1464.53432
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 172 -
Rwork0.278 3194 -
obs-3194 98.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.10240.4326-0.69970.42550.04870.93250.0288-0.4863-0.3603-0.0051-0.03630.06870.08130.03830.00750.0774-0.0582-0.03090.12060.06620.1982-51.122517.472726.0143
24.95130.54210.39992.17480.37041.5089-0.0373-0.9189-0.06710.2811-0.0320.21460.072-0.02110.06930.1028-0.10850.03920.45340.04960.0906-53.128622.617239.9959
31.97120.0173-0.70410.8060.79621.77120.0742-0.0478-0.31720.0026-0.14330.09360.2251-0.03650.06910.15710.0136-0.07720.0413-0.00470.1923-31.396911.22196.9985
43.4035-0.4754-0.31533.63461.5862.27760.10810.2745-0.0599-0.29760.0307-0.1905-0.04640.1395-0.13890.1335-0.0105-0.03910.04130.00750.0982-19.852217.0780.2352
51.3923-0.0352-0.85321.1448-0.07322.80750.1802-1.00060.47930.27780.00710.0872-0.46080.2864-0.18730.2303-0.15830.05680.8433-0.31930.2864-16.322645.93251.7045
64.86141.2749-0.13052.85870.58955.51780.1257-1.30710.60590.34910.22690.2903-0.48010.0322-0.35260.1304-0.05340.10890.9066-0.25430.2522-29.99643.497156.4953
74.63091.251-1.05680.6694-0.16261.49430.2171-0.57040.38950.0748-0.23190.0846-0.03080.08770.01480.0839-0.069-0.01190.146-0.08860.2011-0.936147.394227.9752
85.57272.7665-0.43462.91310.4442.67410.1194-0.02120.0382-0.0144-0.0007-0.18210.13240.3951-0.11870.08450.0119-0.02160.1528-0.0940.1472.47639.903915.6445
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2A191 - 292
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 190
4X-RAY DIFFRACTION4B191 - 292
5X-RAY DIFFRACTION5C1 - 191
6X-RAY DIFFRACTION6C192 - 292
7X-RAY DIFFRACTION7D1 - 190
8X-RAY DIFFRACTION8D191 - 292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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