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- PDB-3thc: Crystal structure of human beta-galactosidase in complex with gal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3thc
タイトルCrystal structure of human beta-galactosidase in complex with galactose
要素Beta-galactosidase
キーワードHYDROLASE / BETA-GALACTOSIDASE / TIM-BARREL DOMAIN / GLYCOSYL HYDROLASE / Glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


MPS IV - Morquio syndrome B / keratan sulfate proteoglycan catabolic process / response to cortisone / response to Thyroglobulin triiodothyronine / Defective NEU1 causes sialidosis / Keratan sulfate degradation / galactose catabolic process / Sialic acid metabolism / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / glycosphingolipid catabolic process ...MPS IV - Morquio syndrome B / keratan sulfate proteoglycan catabolic process / response to cortisone / response to Thyroglobulin triiodothyronine / Defective NEU1 causes sialidosis / Keratan sulfate degradation / galactose catabolic process / Sialic acid metabolism / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / glycosphingolipid catabolic process / HS-GAG degradation / glycoprotein catabolic process / galactoside binding / Glycosphingolipid catabolism / beta-galactosidase / ganglioside catabolic process / vacuole / beta-galactosidase activity / lysosomal lumen / azurophil granule lumen / carbohydrate metabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-galactosidase 1-like / : / Beta-galactosidase, first all-beta domain / : / Beta-galactosidase second all-beta domain / Beta-galactosidase, galactose-binding domain / Glycoside hydrolase, family 35, conserved site / Glycosyl hydrolases family 35 putative active site. / Glycoside hydrolase 35, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 35 ...Beta-galactosidase 1-like / : / Beta-galactosidase, first all-beta domain / : / Beta-galactosidase second all-beta domain / Beta-galactosidase, galactose-binding domain / Glycoside hydrolase, family 35, conserved site / Glycosyl hydrolases family 35 putative active site. / Glycoside hydrolase 35, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 35 / Glycoside hydrolase, family 35 / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-galactopyranose / Beta-galactosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ohto, U. / Shimizu, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of human beta-galactosidase: structural basis of Gm1 gangliosidosis and morquio B diseases
著者: Ohto, U. / Usui, K. / Ochi, T. / Yuki, K. / Satow, Y. / Shimizu, T.
履歴
登録2011年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-galactosidase
B: Beta-galactosidase
C: Beta-galactosidase
D: Beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,32844
ポリマ－294,6614
非ポリマー5,66740
水40,3902242
1
A: Beta-galactosidase
D: Beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,16422
ポリマ－147,3312
非ポリマー2,83320
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area44470 Å2
手法PISA
2
B: Beta-galactosidase
C: Beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,16422
ポリマ－147,3312
非ポリマー2,83320
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area44420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.799, 116.104, 140.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Beta-galactosidase / Acid beta-galactosidase / Lactase / Elastin receptor 1


分子量: 73665.336 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLB1, ELNR1 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P16278, beta-galactosidase

-
糖 , 2種, 20分子

#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 糖
ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / beta-D-galactose / D-galactose / galactose / β-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 2262分子

#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% (w/v) PEG3350 0.2M ammonium sulfate, 100mM Tris HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→28.88 Å / Num. obs: 250825 / % possible obs: 78 % / 冗長度: 3.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D3A

3d3a


解像度: 1.8→28.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 4.985 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22833 13359 5.1 %RANDOM
Rwork0.19027 ---
obs0.19217 250825 94.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.407 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19198 0 348 2242 21788
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0220456
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.431.97327970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.38952474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.72223.838912
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.469153098
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8631594
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.23024
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02115894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.799→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 881 -
Rwork0.245 16296 -
obs--84.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40440.00450.00360.22340.02540.2708-0.01450.0403-0.0055-0.01790.00990.01470.00060.01050.00460.0495-0.0003-0.02390.0363-0.00310.02540.1540.58113.732
22.2162-2.9323-0.06055.77842.89414.1845-0.2418-0.2234-0.30090.32690.01890.5420.0384-0.35330.22290.04410.01620.02090.16280.04330.08-3.676-2.63139.671
30.4261-0.07530.12510.395-0.08110.4595-0.01580.07760.0553-0.04580.0165-0.0031-0.0107-0.0135-0.00070.0586-0.00490.00830.04740.01670.028237.06421.5524.504
40.6319-0.3111-0.10560.31110.20320.3124-0.0278-0.0452-0.02350.05230.0428-0.02290.04040.0163-0.0150.05860.0086-0.0020.0362-0.00260.030947.6714.7727.645
50.5039-0.0631-0.07480.1690.09630.6413-0.0017-0.07660.00420.0312-0.0058-0.02310.0232-0.01760.00750.05260.005-0.00530.0888-0.02850.01549.55928.91261.966
60.5209-0.3055-0.26470.2835-0.06990.85850.06860.10790.02590.0057-0.0006-0.0092-0.1921-0.1679-0.06810.08540.05930.01130.07480.00440.02080.07846.53739.097
70.4925-0.09780.07290.2154-0.1080.6203-0.0141-0.0794-0.0140.03930.01060.0408-0.02330.02830.00360.0483-0.0002-0.00310.09140.03240.022732.444-15.761.046
80.8821-0.47840.3330.296-0.04210.86310.10260.1443-0.1072-0.0302-0.0380.06910.18930.193-0.06460.08220.0597-0.03310.078-0.00940.040442.051-32.78337.716
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 625
2X-RAY DIFFRACTION2A626 - 647
3X-RAY DIFFRACTION3B29 - 357
4X-RAY DIFFRACTION4B358 - 647
5X-RAY DIFFRACTION5C29 - 357
6X-RAY DIFFRACTION6C358 - 647
7X-RAY DIFFRACTION7D29 - 357
8X-RAY DIFFRACTION8D358 - 647

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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