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万見
- PDB-3tgc: Crystal structure of L130R mutant of Nitrophorin 4 from Rhodnius ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tgc
タイトルCrystal structure of L130R mutant of Nitrophorin 4 from Rhodnius prolixus complexed with nitrite at pH 7.4
要素Nitrophorin-4
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / heme / lipocalin / nitrophorin
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrite dismutase / histamine binding / nitric oxide binding / vasodilation / oxidoreductase activity / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrophorin / Nitrophorin domain / Nitrophorin / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / NITRITE ION / Nitrophorin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodnius prolixus (カメムシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Ogata, H. / He, C. / Knipp, M.
引用ジャーナル: Chem.Biodivers. / 年: 2012
タイトル: Insertion of an H-Bonding Residue into the Distal Pocket of the Ferriheme Protein Nitrophorin 4: Effect on Nitrite[BOND]Iron Coordination and Nitrite Disproportionation
著者: He, C. / Ogata, H. / Knipp, M.
履歴
登録2011年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrophorin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9993
ポリマ－20,3371
非ポリマー6622
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.762, 43.105, 52.428
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-204-

HOH

21A-329-

HOH

31A-351-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Nitrophorin-4 / NP4


分子量: 20336.699 Da / 分子数: 1 / 変異: L130R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhodnius prolixus (カメムシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94734
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-NO2 / NITRITE ION / 二酸化窒素


分子量: 46.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.35 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: Ammonium phosphate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月15日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30.59 Å / Num. obs: 30602 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.285 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→30.59 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 16.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 1530 5 %RANDOM
Rwork0.1495 ---
obs0.1513 29064 99.55 %-
all-30594 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.226 Å2 / ksol: 0.455 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5133 Å2-0 Å2-2.9378 Å2
2--1.719 Å2-0 Å2
3----4.2323 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→30.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1431 0 46 158 1635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061571
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0482145
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.853556
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004275
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.44520.23931380.18862609X-RAY DIFFRACTION100
1.4452-1.49690.2411390.16422636X-RAY DIFFRACTION99
1.4969-1.55680.16241380.13722626X-RAY DIFFRACTION100
1.5568-1.62760.22281380.13692626X-RAY DIFFRACTION100
1.6276-1.71340.19271380.12762639X-RAY DIFFRACTION100
1.7134-1.82080.18191380.11562616X-RAY DIFFRACTION100
1.8208-1.96130.17141400.1242655X-RAY DIFFRACTION100
1.9613-2.15870.17121390.13192644X-RAY DIFFRACTION100
2.1587-2.47090.17111380.14152632X-RAY DIFFRACTION100
2.4709-3.11260.21591410.16562670X-RAY DIFFRACTION99
3.1126-30.59770.17191430.16792711X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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