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- PDB-3tfu: Crystal structure of 7,8-diaminopelargonic acid synthase (BioA) f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tfu
タイトルCrystal structure of 7,8-diaminopelargonic acid synthase (BioA) from Mycobacterium tuberculosis, post-reaction complex with a 3,6-dihydropyrid-2-one heterocycle inhibitor
要素Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transferase / Transferase-Transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate transaminase / adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate transaminase activity / dethiobiotin synthase activity / biotin biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenosylmethionine--8-amino-7-oxononanoate aminotransferase BioA / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Adenosylmethionine--8-amino-7-oxononanoate aminotransferase BioA / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PL8 / Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase / Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Geders, T.W. / Finzel, B.C.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Mechanism-based Inactivation by Aromatization of the Transaminase BioA Involved in Biotin Biosynthesis in Mycobaterium tuberculosis.
著者: Shi, C. / Geders, T.W. / Park, S.W. / Wilson, D.J. / Boshoff, H.I. / Abayomi, O. / Barry, C.E. / Schnappinger, D. / Finzel, B.C. / Aldrich, C.C.
履歴
登録2011年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase
B: Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,9505
ポリマ－97,0732
非ポリマー8773
水12,629701
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9020 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area26230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.616, 66.312, 201.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate aminotransferase / 7 / 8-diamino-pelargonic acid aminotransferase / DAPA AT / DAPA aminotransferase / 7 / 8- ...7 / 8-diamino-pelargonic acid aminotransferase / DAPA AT / DAPA aminotransferase / 7 / 8-diaminononanoate synthase / DANS / Diaminopelargonic acid synthase


分子量: 48536.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: bioA, MT1619, MTCY336.35c, Rv1568 / プラスミド: pUC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A4X6, UniProt: P9WQ81*PLUS, adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PL8 / [5-hydroxy-4-({[6-(3-hydroxypropyl)-2-oxo-1,2-dihydropyridin-3-yl]amino}methyl)-6-methylpyridin-3-yl]methyl dihydrogen phosphate


分子量: 399.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H22N3O7P
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 701 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein: 25 mM HEPES pH 7.5, 50 mM NaCl, 0.1 mM TCEP Reservoir:9% PEG 8000, 0.1M magnesium chloride, 0.1M HEPES pH 7.5 Cryo: 15% PEG 400 in reservoir solution , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月27日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→39.22 Å / Num. all: 63435 / Num. obs: 62293 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.66 % / Biso Wilson estimate: 20.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 17.6 / Scaling rejects: 3134
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.94-26.490.1687.84035462070.6899.5
2-2.096.540.1419.24090262430.799.5
2.09-2.186.580.12210.94103262200.7399.6
2.18-2.296.610.10312.84151662690.7699.6
2.29-2.446.680.095144198062700.899.9
2.44-2.636.760.09814.54269763040.8499.9
2.63-2.896.890.08317.54364063230.87100
2.89-3.317.060.06624.64516063641.07100
3.31-4.176.80.06830.44439563861.6199
4.17-39.226.080.056363611157071.5685.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 28.96 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å39.22 Å
Translation2.5 Å39.22 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.9.8.0W9Rデータスケーリング
d*TREK9.9.8.0W9Rデータ削減
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TFT

3tft


解像度: 1.94→39.22 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.26 / FOM work R set: 0.8789 / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.47 / 位相誤差: 19.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2141 3162 5.08 %Random
Rwork0.1807 ---
obs0.1824 62254 98.17 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.411 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.87 Å2 / Biso mean: 24.2084 Å2 / Biso min: 6.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2795 Å20 Å2-0 Å2
2--1.4629 Å20 Å2
3----0.1834 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→39.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6204 0 58 701 6963
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036482
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8368876
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571021
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031140
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3772268
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.94-1.96490.28181470.22242555270299
1.9649-1.99560.24951460.211225612707100
1.9956-2.02830.26651410.195625702711100
2.0283-2.06330.23571310.18872557268899
2.0633-2.10080.22781320.19152559269199
2.1008-2.14120.25221520.18832567271999
2.1412-2.18490.23311340.187925742708100
2.1849-2.23240.22771510.180925942745100
2.2324-2.28430.24341260.180925882714100
2.2843-2.34150.22391320.173525862718100
2.3415-2.40480.2211300.178126052735100
2.4048-2.47550.22791330.18525772710100
2.4755-2.55540.23681270.179826202747100
2.5554-2.64670.21161420.186126082750100
2.6467-2.75270.21381510.174825912742100
2.7527-2.87790.18511240.176526262750100
2.8779-3.02960.21291580.184926012759100
3.0296-3.21930.20641590.178125962755100
3.2193-3.46770.20291510.172726312782100
3.4677-3.81640.17181460.16072628277499
3.8164-4.36810.19521270.15482581270896
4.3681-5.50090.18461240.17362482260692
5.5009-39.23170.2544980.23462235233378

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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