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万見
- PDB-3tfb: Transthyretin natural mutant A25T -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tfb
タイトルTransthyretin natural mutant A25T
要素Transthyretin
キーワードHORMONE BINDING PROTEIN / Transthyretin / Immunoglobulin-like / Transport Protein / extracellular / HORMONE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.033 Å
データ登録者Azevedo, E.P.C. / Pereira, H.M. / Garratt, R.C. / Kelly, J.W. / Foguel, D. / Palhano, F.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Dissecting the Structure, Thermodynamic Stability, and Aggregation Properties of the A25T Transthyretin (A25T-TTR) Variant Involved in Leptomeningeal Amyloidosis: Identifying Protein ...タイトル: Dissecting the Structure, Thermodynamic Stability, and Aggregation Properties of the A25T Transthyretin (A25T-TTR) Variant Involved in Leptomeningeal Amyloidosis: Identifying Protein Partners That Co-Aggregate during A25T-TTR Fibrillogenesis in Cerebrospinal Fluid.
著者: Azevedo, E.P. / Pereira, H.M. / Garratt, R.C. / Kelly, J.W. / Foguel, D. / Palhano, F.L.
履歴
登録2011年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4662
ポリマ－25,4662
非ポリマー00
水2,432135
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin

A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9334
ポリマ－50,9334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area18920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.081, 64.172, 85.552
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-148-

HOH

21B-127-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 12733.243 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-145 / 変異: A45T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PALB, TTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES, 200 mM CaCl2 and 28% PEG400, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年12月8日 / 詳細: Varimax-HF
放射モノクロメーター: Varimax-HF Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→20 Å / Num. obs: 15676 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 33.776 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 9.94
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.03-2.150.6142.228258235994.6
2.15-2.30.3913.6688832330100
2.3-2.480.3354.258423219399.9
2.48-2.710.2176.227835202499.7
2.71-3.030.1369.337157184999.9
3.03-3.480.07714.916352165199.8
3.48-4.230.0522.245409141999.8
4.23-5.840.03926.014227112899.3
5.840.03824.09260172394.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CFM

3cfm


解像度: 2.033→19.239 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / SU ML: 0.57 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 23.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2394 784 5.01 %Randon
Rwork0.1912 ---
all0.1936 15676 --
obs0.1936 15663 98.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.887 Å2 / ksol: 0.372 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 102.24 Å2 / Biso mean: 31.8847 Å2 / Biso min: 11.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.1243 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.7185 Å2-0 Å2
3----6.4047 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.033→19.239 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1772 0 0 135 1907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6682522
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003322
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.013644
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.033-2.15980.31381220.24682320244295
2.1598-2.32630.27821300.205424612591100
2.3263-2.55990.26381300.212224842614100
2.5599-2.92920.2741300.202724712601100
2.9292-3.68630.19951340.180825302664100
3.6863-19.23970.21981380.17182613275199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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