[日本語] English
万見
- PDB-3tej: Crystal structure of a domain fragment involved in peptide natura... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tej
タイトルCrystal structure of a domain fragment involved in peptide natural product biosynthesis
要素Enterobactin synthase component F
キーワードTRANSFERASE / NONRIBOSOMAL PEPTIDE / THIOESTERASE / CARRIER DOMAIN / ATP- BINDING / ENTEROBACTIN BIOSYNTHESIS / ION TRANSPORT / IRON / IRON TRANSPORT / LIGASE / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDE- BINDING / PHOSPHOPANTETHEINE / TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / plasma membrane ...L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. ...Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Enterobactin synthase component F
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, Y. / Zheng, T. / Bruner, S.D.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for phosphopantetheinyl carrier domain interactions in the terminal module of nonribosomal peptide synthetases.
著者: Liu, Y. / Zheng, T. / Bruner, S.D.
履歴
登録2011年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Enterobactin synthase component F
B: Enterobactin synthase component F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2652
ポリマ－72,2652
非ポリマー00
水5,278293
1
A: Enterobactin synthase component F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1331
ポリマ－36,1331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Enterobactin synthase component F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1331
ポリマ－36,1331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.400, 90.360, 97.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

-
要素

#1: タンパク質 Enterobactin synthase component F / Enterochelin synthase F / Serine-activating enzyme / Seryl-AMP ligase


分子量: 36132.543 Da / 分子数: 2 / 断片: Acyl carrier and Thioesterase residues 965-1293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: entF, b0586, JW0578 / プラスミド: PET30A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11454, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.3 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.5
詳細: 24.5% PEG 6000, 0.1M TRIS-HCL, 70MM MGCL2, PH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月31日
詳細: PT-COATED TOROIDAL SI MIRROR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSING
放射モノクロメーター: DOUBLE FLAT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 47257 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.509 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 94.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 4590 -RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 45590 93 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4562 0 0 293 4855
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 /
Rfactor%反射
Rfree0.276 -
Rwork0.256 -
obs-84.7 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る