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- PDB-3tbf: C-terminal domain of glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tbf
タイトルC-terminal domain of glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase from Francisella tularensis.
要素Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
キーワードTRANSFERASE / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Zhou, M. / Maltseva, N. / Kim, Y. / Papazisi, L. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: C-terminal domain of glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase from Francisella tularensis.
著者: Osipiuk, J. / Zhou, M. / Maltseva, N. / Kim, Y. / Papazisi, L. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2011年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
B: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
C: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
D: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
E: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
F: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
G: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
H: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,3948
ポリマ－330,3948
非ポリマー00
水11,061614
1
A: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
B: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5992
ポリマ－82,5992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25610 Å2
手法PISA
2
C: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
D: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5992
ポリマ－82,5992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area25800 Å2
手法PISA
3
E: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
F: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5992
ポリマ－82,5992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area25770 Å2
手法PISA
4
G: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
H: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5992
ポリマ－82,5992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area26200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.370, 262.911, 83.797
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細chains A and B (or C-D or E-F or G-H)

-
要素

#1: タンパク質
Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] / D-fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / Glucosamine-6-phosphate synthase / Hexosephosphate ...D-fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / Glucosamine-6-phosphate synthase / Hexosephosphate aminotransferase / L-glutamine-D-fructose-6-phosphate amidotransferase


分子量: 41299.293 Da / 分子数: 8 / 断片: C-terminal domain residues 241-612 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
株: SCHU S4 / 遺伝子: FTT_0388, glmS / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5NHQ9, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 614 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The entire protein was used for crystallization. Chymotrypsin was used in crystallization droplets ...The entire protein was used for crystallization. Chymotrypsin was used in crystallization droplets which led to partial cleavage of the protein and crystallization of C-terminal domain. The prediction of the crystallized domain range, 241-612 residues, is based on predicted chymotrypsin cleavage sites generated by PeptideCutter website.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.29 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M trimethylamine N-oxide, 20% PEG MME 2000, 0.1 M Tris buffer, chymotrypsin, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月3日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→45.8 Å / Num. all: 125776 / Num. obs: 125776 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 0.797 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.28-2.342.50.4292.1152700.89776.2
2.34-2.382.70.456430.88881.7
2.38-2.432.90.39859220.90886.1
2.43-2.483.30.40361620.89788.9
2.48-2.533.40.36262000.90690.2
2.53-2.593.40.32662610.90290.9
2.59-2.663.40.25762550.88390.4
2.66-2.733.40.21761840.89390.1
2.73-2.813.40.18962200.91590.4
2.81-2.93.40.15362100.86990.1
2.9-33.40.11462360.87190
3-3.123.40.08562270.82690
3.12-3.263.50.07762000.81290.2
3.26-3.443.50.06162250.77490.4
3.44-3.653.50.04563310.71191.4
3.65-3.933.40.03665930.65695.6
3.93-4.333.50.03568090.72298.6
4.33-4.953.60.03569430.77199.8
4.95-6.243.60.03169010.62599.9
6.24-503.60.02169840.46999.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.28→45.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 14.506 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.784 / ESU R Free: 0.286 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2319 5212 5 %RANDOM
Rwork0.1719 ---
all0.1749 104045 --
obs0.1749 104045 74.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.19 Å2 / Biso mean: 31.4268 Å2 / Biso min: 5.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å2-0.14 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→45.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22165 0 0 614 22779
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_refined_d0.0180.02222695
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_other_d0.0010.0215140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_refined_deg1.5661.97630756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_other_deg0.934337428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_1_deg6.02152904
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_2_deg36.69125.382929
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_3_deg17.842154165
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_4_deg16.1561571
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.090.23630
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_refined0.0060.0224939
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_other0.0010.024192
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_it0.8971.514292
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_other0.1921.55798
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_it1.773223151
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_it2.71838403
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_it4.4824.57576
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.342 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 140 -
Rwork0.215 2638 -
all-2778 -
obs-2778 27.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1158-0.02340.03890.9552-0.12380.2478-0.00120.01140.01780.0459-0.00430.1634-0.02010.0070.00550.024-0.00950.02940.00920.00760.130772.652162.688928.2649
20.23680.0942-0.07451.61120.06230.3119-0.01-0.00070.02270.06960.02820.16420.0883-0.0415-0.01820.0577-0.00520.02240.01010.02320.130168.0917133.889830.3279
30.59320.0028-0.07570.71080.09190.02310.0191-0.0233-0.02460.0967-0.0094-0.01310.0110.0023-0.00970.1234-0.00280.03120.00880.00790.101657.207668.649747.0851
40.22350.36980.10191.05080.06090.21630.01510.03210.1140.0365-0.02410.1351-0.05580.00370.0090.1166-0.00510.02490.02910.02780.165257.593797.471842.2767
50.0557-0.03790.12690.2633-0.25260.43540.0006-0.0198-0.0175-0.1104-0.0338-0.08170.1139-0.04020.03320.0718-0.0050.04650.0350.01970.180935.7094159.852471.4536
60.0288-0.0170.02590.5994-0.12090.4024-0.032-0.01290.0345-0.0161-0.0341-0.1027-0.09910.03230.06610.0782-0.00240.01290.0233-0.00010.200541.0891188.607771.7693
70.0146-0.12760.04221.8967-0.37020.14720.0121-0.0024-0.0216-0.10920.0107-0.0530.06420.0034-0.02280.1312-0.0061-0.02160.02450.02040.202619.689994.644983.9053
80.39990.18340.00521.5182-0.06390.24930.0155-0.00510.0253-0.0332-0.0131-0.24570.02690.0145-0.00240.1259-0.0305-0.02430.01890.01720.15321.9904123.449779.4259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A246 - 602
2X-RAY DIFFRACTION2B245 - 602
3X-RAY DIFFRACTION3C245 - 602
4X-RAY DIFFRACTION4D245 - 601
5X-RAY DIFFRACTION5E245 - 602
6X-RAY DIFFRACTION6F245 - 602
7X-RAY DIFFRACTION7G246 - 602
8X-RAY DIFFRACTION8H244 - 602

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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