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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3taw
タイトルCrystal structure of a putative glycoside hydrolase (BDI_3141) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.70 A resolution
要素Hypothetical glycoside hydrolase
キーワードHYDROLASE / 5-bladed beta-propeller / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Mannoside phosphorylase / beta-1,4-mannooligosaccharide phosphorylase / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Unknown ligand / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical glycoside hydrolase (BDI_3141) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical glycoside hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,80919
ポリマ－39,8601
非ポリマー94918
水5,891327
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.361, 56.361, 231.759
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Hypothetical glycoside hydrolase


分子量: 39859.828 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 32-386 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_3141 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6LGN3

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非ポリマー , 5種, 345分子

#2: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING GLY 0 FOLLOWED BY RESIDUES 32-386 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% polyethylene glycol 3350, 0.2M magnesium acetate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97907
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月5日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97907 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→28.97 Å / Num. all: 42521 / Num. obs: 42521 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 17.622 Å2 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.7-1.7412.90.8920.93943030470.892100
1.74-1.7914.40.71.14314229890.7100
1.79-1.8414.40.571.44224429300.57100
1.84-1.914.40.4511.74106328460.451100
1.9-1.9614.50.352.23979227480.35100
1.96-2.0314.50.2922.63881726840.292100
2.03-2.1114.40.2423.23713125750.242100
2.11-2.1914.50.2013.83587224800.201100
2.19-2.2914.50.1824.13471724010.182100
2.29-2.414.40.1614.63292322850.161100
2.4-2.5314.40.145.23170822040.14100
2.53-2.6914.30.1275.63013721020.127100
2.69-2.8714.30.1195.72793219560.119100
2.87-3.114.20.1162619818390.11100
3.1-3.414.20.0857.62416517030.085100
3.4-3.8140.078.62201615730.07100
3.8-4.3913.80.0639.41921313910.063100
4.39-5.3813.70.069.71638011990.06100
5.38-7.613.10.0679.1127029690.067100
7.6-28.9711.60.0688.169346000.06898.4

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC5.6.0116精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→28.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 2.872 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.084
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM TLS REFINEMENT. 4.MAGNESIUM FROM THE CRYSTALLIZATION AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) USED AS A CRYOPROTECTANT WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5.UNKNOWN LIGANDS (UNL) WAS MODELED INTO THE PUTATIVE ACTIVE SITE. THE POSITIONINGS OF THE UNL'S ARE SIMILAR TO THE POSITIONING OF FRUCTOSE INTO THE ACTIVE SITE ON A RELATED STRUCTURE, AN INVERTASE FROM SCHWANNOCYMES OCCIDENTALIS (PDB ID 3KF3). 6. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 7. ASN A82 IS A RAMACHANDRAN OUTLIER IN MOLPROBITY EVEN THOUGH ITS POSITIONING IS SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1718 2138 5 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.1502 42405 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.08 Å2 / Biso mean: 19.109 Å2 / Biso min: 9.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å20 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2753 0 69 327 3149
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222970
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022059
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3861.9714026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86335017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8675373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.53324.71138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.9515477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2561513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213346
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02604
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 148 -
Rwork0.235 2560 -
all-2708 -
obs--99.96 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.5353 Å / Origin y: 25.3691 Å / Origin z: 72.5084 Å
111213212223313233
T0.0125 Å2-0.009 Å2-0.0073 Å2-0.043 Å20.0255 Å2--0.024 Å2
L0.7388 °20.2998 °2-0.2191 °2-0.5828 °2-0.1402 °2--0.5119 °2
S-0.0273 Å °0.0518 Å °0.0333 Å °-0.0299 Å °0.05 Å °0.0227 Å °-0.0296 Å °-0.0073 Å °-0.0227 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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