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- PDB-3tat: TYROSINE AMINOTRANSFERASE FROM E. COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tat
タイトルTYROSINE AMINOTRANSFERASE FROM E. COLI
要素TYROSINE AMINOTRANSFERASE
キーワードAMINOTRANSFERASE / AROMATIC SUBSTRATES / PLP ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-methylphenylalanine transaminase / L-tyrosine biosynthetic process from chorismate via 4-hydroxyphenylpyruvate / aromatic-amino-acid transaminase activity / aromatic-amino-acid transaminase / L-phenylalanine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate biosynthetic process / L-leucine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-leucine biosynthetic process ...beta-methylphenylalanine transaminase / L-tyrosine biosynthetic process from chorismate via 4-hydroxyphenylpyruvate / aromatic-amino-acid transaminase activity / aromatic-amino-acid transaminase / L-phenylalanine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate biosynthetic process / L-leucine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-leucine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aromatic-amino-acid aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Ko, T.P. / Yang, W.Z. / Wu, S.P. / Tsai, H. / Yuan, H.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of the Escherichia coli tyrosine aminotransferase.
著者: Ko, T.P. / Wu, S.P. / Yang, W.Z. / Tsai, H. / Yuan, H.S.
履歴
登録1998年8月12日処理サイト: BNL
改定 1.01999年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
B: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
C: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
D: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
E: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
F: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,96112
ポリマ－261,4786
非ポリマー1,4836
水00
1
A: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
B: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6544
ポリマ－87,1592
非ポリマー4942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7030 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area29780 Å2
手法PISA
2
C: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
D: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6544
ポリマ－87,1592
非ポリマー4942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6790 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area30070 Å2
手法PISA
3
E: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
F: TYROSINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6544
ポリマ－87,1592
非ポリマー4942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6830 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area30000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.578, 126.578, 156.243
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.477432, 0.878567, -0.013403), (0.878586, -0.477541, -0.006477), (-0.012091, -0.008683, -0.999889)-0.5164, 0.7542, -6.3105
2given(0.965691, -0.251886, -0.063202), (0.250719, 0.967714, -0.025896), (0.067684, 0.009162, 0.997665)63.649, 35.4951, -10.9594
3given(0.239807, 0.969677, 0.047099), (0.970805, -0.239792, -0.00604), (0.005437, 0.047172, -0.998872)63.626, 35.9022, -17.5611
4given(-0.239087, -0.970587, -0.028261), (0.970986, -0.238839, -0.011898), (0.004799, -0.030285, 0.99953)0.5247, 72.8762, -1.8801
5given(-0.96911, 0.241082, 0.052012), (0.24162, 0.970362, 0.004242), (-0.049448, 0.016678, -0.998637)0.4496, 72.5684, -8.6353

-
要素

#1: タンパク質
TYROSINE AMINOTRANSFERASE / PHEAT / TYRAT / AROAT


分子量: 43579.652 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS A PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE (PLP) COVALENTLY BOUND TO LYS 258
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: N4830-1 / プラスミド: PTC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04693, aromatic-amino-acid transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
解説: THE CRYSTAL DIFFRACTED ANISOTROPICALLY TO 3.5 A ALONG C-AXIS BUT ONLY TO 5.5 A ALONG A-B PLANE
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.5 mg/mlprotein1drop
28 %(w/v)PEG80001drop
30.5 mMphenylmethylsulfonyl fluoride1drop
40.05 mM1,4-dithiothreitol1drop
50.05 mMPLP1drop
612.5 mMphosphate1drop
710 %PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. obs: 13117 / % possible obs: 88.5 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 60 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 3.5→3.8 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.118 / % possible all: 1.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 65956

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 7AAT

7aat


解像度: 3.5→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: STRICT NCS CONSTRAINT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 991 8 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 12071 88.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.35 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18390 0 90 0 18480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.22
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.1341
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it0.2711.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it0.2011.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it0.3622.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rms dev Biso : _ / Rms dev position: _ / Weight Biso : _ / Weight position: _

Ens-IDDom-IDNCS model details
11STRICT
22
33
44
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rwork0.277 6 -
Rfree-0 -
obs--33.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.PLPTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3TOPOL.PLP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.64
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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