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- PDB-3ta9: beta-Glucosidase A from the halothermophile H. orenii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ta9
タイトルbeta-Glucosidase A from the halothermophile H. orenii
要素Glycoside hydrolase family 1
キーワードHYDROLASE / TIM barrel / glucosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


scopolin beta-glucosidase activity / beta-glucosidase / beta-glucosidase activity / cellulose catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Beta-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Halothermothrix orenii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Hofmann, A. / Wang, C.K. / Kori, L.D. / Patel, B.K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Expression, purification and preliminary crystallographic analysis of the recombinant (beta)-glucosidase (BglA) from the halothermophile Halothermothrix orenii
著者: Kori, L.D. / Hofmann, A. / Patel, B.K.
履歴
登録2011年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoside hydrolase family 1
B: Glycoside hydrolase family 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,4344
ポリマ－106,3172
非ポリマー1172
水2,288127
1
A: Glycoside hydrolase family 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2172
ポリマ－53,1591
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glycoside hydrolase family 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2172
ポリマ－53,1591
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.504, 99.577, 109.427
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A
211chain B

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要素

#1: タンパク質 Glycoside hydrolase family 1 / beta-glucosidase A


分子量: 53158.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halothermothrix orenii (バクテリア)
株: H 168 / OCM 544 / DSM 9562 / 遺伝子: Hore_15280 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B8CYA8, beta-glucosidase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M magnesium acetate, 20% PEG8000, 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95375 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月29日
放射モノクロメーター: Double Si with sagittally bent second crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→74 Å / Num. all: 19974 / Num. obs: 19515 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 7.9 % / Rsym value: 0.14
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 6 % / Num. unique all: 2747 / Rsym value: 0.262 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FJ0

3fj0
PDB 未公開エントリ


解像度: 3→24.894 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2662 998 5.09 %RANDOM
Rwork0.1909 ---
obs0.1948 19515 96.96 %-
all-19974 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 15.003 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.9386 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.8544 Å20 Å2
3----3.0843 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→24.894 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7186 0 2 127 7315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087396
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2310043
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5212633
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091027
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051308
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3515X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3515X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.048
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.08110.39731590.29532496X-RAY DIFFRACTION91
3.0811-3.17160.35911620.25062535X-RAY DIFFRACTION93
3.1716-3.27370.28281080.20782594X-RAY DIFFRACTION95
3.2737-3.39050.26261440.18012628X-RAY DIFFRACTION97
3.3905-3.52590.28541420.20332684X-RAY DIFFRACTION97
3.5259-3.68580.44651440.25742672X-RAY DIFFRACTION98
3.6858-3.87950.261330.22522636X-RAY DIFFRACTION97
3.8795-4.12150.23261540.20462642X-RAY DIFFRACTION97
4.1215-4.43810.19411590.14232685X-RAY DIFFRACTION99
4.4381-4.88170.20641210.11762703X-RAY DIFFRACTION99
4.8817-5.58110.18981300.14282714X-RAY DIFFRACTION99
5.5811-7.00560.2761310.17412722X-RAY DIFFRACTION99
7.0056-24.89510.19811570.1722674X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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