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- PDB-3t97: Molecular Architecture of the Transport Channel of the Nuclear Po... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t97
タイトルMolecular Architecture of the Transport Channel of the Nuclear Pore Complex: Nup62/Nup54
要素
  • Nuclear pore complex protein Nup54
  • Nuclear pore glycoprotein p62
キーワードPROTEIN TRANSPORT / nucleoporin / coiled-coil / nuclear pore complex / central transport channel / alpha helical proteins / triple helix / buried polar residues / structural proteins / nucleoporins / FG repeat / nucleocytoplasmic transport / Nup58 / Nup88 / Nup93 / karyopherin / nuclear envelope / nuclear pore membrane domain / central channel
機能・相同性
機能・相同性情報


Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of RNA binding proteins ...Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / Transcriptional regulation by small RNAs / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / centriole assembly / regulation of protein import into nucleus / positive regulation of centriole replication / positive regulation of mitotic cytokinetic process / annulate lamellae / protein localization to nuclear inner membrane / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore central transport channel / nuclear pore organization / positive regulation of protein localization to centrosome / negative regulation of Ras protein signal transduction / structural constituent of nuclear pore / Flemming body / negative regulation of programmed cell death / mitotic centrosome separation / RNA export from nucleus / centrosome cycle / nucleocytoplasmic transport / nuclear thyroid hormone receptor binding / PTB domain binding / mitotic metaphase chromosome alignment / NLS-bearing protein import into nucleus / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / kinesin binding / mRNA transport / protein targeting / nuclear pore / regulation of mitotic spindle organization / Hsp70 protein binding / positive regulation of mitotic nuclear division / SH2 domain binding / ubiquitin binding / Hsp90 protein binding / phospholipid binding / mitotic spindle / spindle pole / protein import into nucleus / cellular senescence / signaling receptor complex adaptor activity / nuclear envelope / spermatogenesis / nuclear membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 / Nsp1-like C-terminal region / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 ...Single helix bin / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 / Nsp1-like C-terminal region / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore glycoprotein p62 / Nuclear pore complex protein Nup54
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chauhan, R. / Blobel, G. / Melcak, I.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: Molecular architecture of the transport channel of the nuclear pore complex.
著者: Solmaz, S.R. / Chauhan, R. / Blobel, G. / Melcak, I.
履歴
登録2011年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Nuclear pore complex protein Nup54
C: Nuclear pore glycoprotein p62
A: Nuclear pore glycoprotein p62


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7003
ポリマ－22,7003
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6240 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area10970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.010, 62.350, 121.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup54 / 54 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup54


分子量: 7624.819 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 346-407 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nup54 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P70582
#2: タンパク質 Nuclear pore glycoprotein p62 / 62 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup62


分子量: 7537.403 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 362-425 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nup62 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL2(DE3)RIL / 参照: UniProt: P17955
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 18-22% PEG 4000,0.1M Tris-acetate, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月10日
放射モノクロメーター: Si (220), Si (311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 4819 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 70.4 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 41.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 329 / Rsym value: 0.244 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→20 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 888 -random
Rwork0.2353 ---
obs0.2305 4802 100 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.79 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1405 0 0 29 1434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.102
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.449 85
Rwork0.3291 -
obs-782

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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