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万見
- PDB-3t92: Crystal structure of the Taz2:C/EBPepsilon-TAD chimera protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t92
タイトルCrystal structure of the Taz2:C/EBPepsilon-TAD chimera protein
要素HISTONE ACETYLTRANSFERASE P300 TAZ2-CCAAT/ENHANCER-BINDING PROTEIN EPSILON
キーワードTRANSFERASE / Taz2 domain / zinc finger / transcription / 300/CBP / C/EBP proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


integrated stress response signaling / behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity ...integrated stress response signaling / behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone H2B acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / thigmotaxis / granulocyte differentiation / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / positive regulation of TORC2 signaling / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / myeloid cell differentiation / protein N-acetyltransferase activity / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / Polo-like kinase mediated events / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / host-mediated activation of viral transcription / TGFBR3 expression / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Nuclear events mediated by NFE2L2 / face morphogenesis / Regulation of NFE2L2 gene expression / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / platelet formation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of glycolytic process / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / megakaryocyte development / protein-lysine-acetyltransferase activity / STAT family protein binding / nuclear androgen receptor binding / acyltransferase activity / protein acetylation / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / PI5P Regulates TP53 Acetylation / FOXO-mediated transcription of cell death genes / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / fat cell differentiation / Zygotic genome activation (ZGA) / macrophage differentiation / RUNX3 regulates p14-ARF / histone acetyltransferase complex / canonical NF-kappaB signal transduction / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / NF-kappaB binding / negative regulation of gluconeogenesis / phagocytosis / cellular response to nutrient levels / somitogenesis / negative regulation of protein-containing complex assembly / pre-mRNA intronic binding / Attenuation phase / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / : / Basic region leucine zipper / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily ...CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / : / Basic region leucine zipper / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETONE / 3,3',3''-phosphanetriyltripropanoic acid / Histone acetyltransferase p300 / CCAAT/enhancer-binding protein epsilon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Bhaumik, P. / Maria, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2014
タイトル: Structural insights into interactions of C/EBP transcriptional activators with the Taz2 domain of p300.
著者: Bhaumik, P. / Davis, J. / Tropea, J.E. / Cherry, S. / Johnson, P.F. / Miller, M.
履歴
登録2011年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE ACETYLTRANSFERASE P300 TAZ2-CCAAT/ENHANCER-BINDING PROTEIN EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1107
ポリマ－13,4431
非ポリマー6686
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.860, 47.860, 104.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HISTONE ACETYLTRANSFERASE P300 TAZ2-CCAAT/ENHANCER-BINDING PROTEIN EPSILON / p300 HAT / E1A-associated protein p300


分子量: 13442.639 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1723-1818; unp residues 37-61 / 変異: C1738A, C1746A, C1789A, C1790A, / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: p300 HAT/CEBPE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / プラスミド: pJT153 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Codon Plus(DE3)-RIL
参照: UniProt: Q09472, UniProt: Q15744, histone acetyltransferase

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非ポリマー , 5種, 175分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-TCE / 3,3',3''-phosphanetriyltripropanoic acid / 3-[bis(2-carboxyethyl)phosphanyl]propanoic acid / トリス(2-カルボキシエチル)ホスフィン


分子量: 250.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15O6P
#4: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ACN / ACETONE / アセトン


分子量: 58.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: micro batch under oil / pH: 8.5
詳細: 200mM NaCl, 5mM TCEP and 20% isopropanol, pH 8.5, Micro batch under oil, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. all: 21587 / Num. obs: 20897 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.5→1.6 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3755 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MrBUMP位相決定
REFMAC5.5.0104精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 2.364 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2279 1045 5 %RANDOM
Rwork0.17777 ---
obs0.18024 19850 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.566 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20.11 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数879 0 34 169 1082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.9941316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5075132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.73224.41943
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.26915194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.925158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021718
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8121.5598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4522969
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5283376
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1614.5337
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 79 -
Rwork0.263 1503 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8752-2.2681-1.42293.99411.88453.2118-0.1529-0.1510.03470.10140.06520.2226-0.00390.00410.08770.04950.0178-0.01210.0408-0.01860.1071-0.70629.1451.681
216.4103-7.86187.86316.4237-4.39186.2453-0.1765-0.00030.16920.31830.0271-0.1034-0.22960.05370.14950.126-0.00570.00520.0111-0.01740.041618.9355.0412.415
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 88
2X-RAY DIFFRACTION2A89 - 119

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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