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万見
- PDB-3t6r: Structure of UHRF1 in complex with unmodified H3 N-terminal tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t6r
タイトルStructure of UHRF1 in complex with unmodified H3 N-terminal tail
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Histone H3.1t N-terminal peptide
キーワードTRANSCRIPTION / Zinc Finger / Histone binding
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / spermatogonial cell division / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / DNA replication-dependent chromatin assembly / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation ...histone H3 ubiquitin ligase activity / spermatogonial cell division / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / DNA replication-dependent chromatin assembly / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of protein metabolic process / regulation of cell differentiation / mitotic spindle assembly / : / heterochromatin / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / epigenetic regulation of gene expression / condensed nuclear chromosome / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / spindle / nuclear matrix / ubiquitin-protein transferase activity / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily ...: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1t / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Xie, S. / Jakoncic, J. / Qian, C.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: UHRF1 double tudor domain and the adjacent PHD finger act together to recognize K9me3-containing histone H3 tail
著者: Xie, S. / Jakoncic, J. / Qian, C.M.
履歴
登録2011年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: Histone H3.1t N-terminal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,56912
ポリマ－17,0213
非ポリマー5489
水84747
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4086
ポリマ－8,1221
非ポリマー2865
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: Histone H3.1t N-terminal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1616
ポリマ－8,8992
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area4950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.028, 41.028, 183.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / HuNp95 / RING finger protein 106 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 8122.240 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 299-364 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96T88
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1t N-terminal peptide / H3/t / H3t / H3/g


分子量: 776.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16695
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M MgCl2, 0.1M Tris-HCl, 25% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.2569 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月17日
放射モノクロメーター: 100 degree with 1 degree oscillation
プロトコル: SAD at Zinc high energy remote / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2569 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 12342 / Num. obs: 12220 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0087精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→24.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 3.051 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22881 582 4.8 %RANDOM
Rwork0.19355 ---
all0.197 12342 --
obs0.19524 11575 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.224 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→24.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1123 0 9 47 1179
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211190
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5991.9691613
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2275150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.11424.19462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.07115204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8371510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1321.5737
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0321194
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9783453
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.044.5415
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 42 -
Rwork0.192 805 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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