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- PDB-3t5o: Crystal Structure of human Complement Component C6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t5o
タイトルCrystal Structure of human Complement Component C6
要素Complement component C6
キーワードIMMUNE SYSTEM / MACPF / MAC / MEMBRANE ATTACK COMPLEX / COMPLEMENT / INNATE IMMUNE SYSTEM / BLOOD / MEMBRANE / C7 / C8 / C9 / CYTOLYSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Terminal pathway of complement / membrane attack complex / complement activation / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of immune response / in utero embryonic development / killing of cells of another organism / innate immune response / extracellular space ...Terminal pathway of complement / membrane attack complex / complement activation / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of immune response / in utero embryonic development / killing of cells of another organism / innate immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TSP-1 type 1 repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / : / Complement component C6, KAZAL domain / : / Complement components C8A/B/C6, EGF-like domain / Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site ...TSP-1 type 1 repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / : / Complement component C6, KAZAL domain / : / Complement components C8A/B/C6, EGF-like domain / Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain signature. / membrane-attack complex / perforin / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain profile. / MAC/Perforin domain / Membrane attack complex component/perforin (MACPF) domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Kazal domain / Kazal domain profile. / Thrombospondin type 1 domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Single Sheet / EGF-like domain signature 1. / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / beta-L-fucopyranose / alpha-D-mannopyranose / Complement component C6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.869 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Stec, B. / Bankston, L.A. / DiScipio, R.G. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure of Complement C6 Suggests a Mechanism for Initiation and Unidirectional, Sequential Assembly of Membrane Attack Complex (MAC).
著者: Aleshin, A.E. / Schraufstatter, I.U. / Stec, B. / Bankston, L.A. / Liddington, R.C. / Discipio, R.G.
履歴
登録2011年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Database references
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement component C6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,2899
ポリマ－102,5411
非ポリマー1,7488
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.810, 180.150, 60.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Complement component C6


分子量: 102541.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13671
#4: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd

-
糖 , 4種, 7分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-L-fucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 326.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3LFucpa1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1221m-1a_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-L-Fucp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-FUL / beta-L-fucopyranose / 6-DEOXY-BETA-L-GALACTOSE / β-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, beta linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.49 %
結晶化温度: 284 K / pH: 5.8
詳細: 5 mM MES, 89 mM Sodium Chloride, 0.01 mM Cadmium Chloride, pH 5.8, EVAPORATION, temperature 284K

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データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.991
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月4日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.991 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→49 Å / Num. obs: 35745 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.86→3.04 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 60.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.869→43.057 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.34 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE LAST DOMAIN (RESIDUES 834-913) WAS BUILT BY THREADING THE AMINO ACID SEQUENCE ON THE NMR STRUCTURE OF SAME DOMAIN FROM C7 (PDB ENTRY 2WCY). SINCE THE ELECTRON DENSITY WAS WEAK, THE ...詳細: THE LAST DOMAIN (RESIDUES 834-913) WAS BUILT BY THREADING THE AMINO ACID SEQUENCE ON THE NMR STRUCTURE OF SAME DOMAIN FROM C7 (PDB ENTRY 2WCY). SINCE THE ELECTRON DENSITY WAS WEAK, THE SEQUENCE ANNOTATION IS NOT RELIABLE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2759 2179 6.1 %
Rwork0.2217 --
obs0.225 35743 94.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 69.704 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6417 Å20 Å20 Å2
2--1.5251 Å2-0 Å2
3---1.1167 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.869→43.057 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6830 0 104 0 6934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017123
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4089572
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3422689
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0871037
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061246
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.869-2.97150.37971310.3181865X-RAY DIFFRACTION54
2.9715-3.09050.31592290.26813279X-RAY DIFFRACTION95
3.0905-3.23110.32362340.25523496X-RAY DIFFRACTION100
3.2311-3.40140.29742490.24483460X-RAY DIFFRACTION100
3.4014-3.61440.33822000.24113533X-RAY DIFFRACTION100
3.6144-3.89330.26792050.23573528X-RAY DIFFRACTION100
3.8933-4.28480.25432230.20363533X-RAY DIFFRACTION100
4.2848-4.9040.23782540.16943524X-RAY DIFFRACTION100
4.904-6.17560.25762210.20213614X-RAY DIFFRACTION100
6.1756-43.06180.2842330.24033732X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4048-0.8374-0.02063.8599-1.07891.28240.31570.12410.2598-0.4629-0.1834-0.80390.52360.23780.01210.24120.0472-0.08250.29170.03970.188213.44311.442123.014
20.0758-0.13930.05680.4540.33560.31850.3141-0.038-0.68640.40060.2010.94230.0286-0.1227-0.24820.0501-0.1274-0.00860.62590.37640.7771-30.112121.4998-7.8984
32.2258-0.91970.75891.1197-0.85991.3988-0.0293-0.11520.38960.26930.183-0.0304-0.2712-0.1991-0.06360.1946-0.0068-0.00430.22240.19830.2946-8.511839.9569-18.2742
42.1003-0.9746-0.58421.5299-0.17250.1981-0.10340.53190.75471.1216-0.27140.3385-0.8302-0.08210.32831.12560.14830.08871.5472-0.36491.0328-11.847634.344112.178
50.759-0.2583-0.02180.37910.1540.28740.21-0.21590.1306-0.4696-0.1962-0.2904-0.01220.05890.14170.41840.0990.0730.26530.14170.3701-62.818276.1868-27.7196
60.32510.0954-0.06480.7507-1.05141.57540.07220.3230.0398-1.3948-0.72850.0752-0.39210.8743-0.05691.30830.2036-0.40040.494-0.05130.2644-86.35393.267-50.4192
70.4876-0.0863-0.26740.08550.20420.389-0.0245-0.5782-0.29310.36630.42330.26580.402-0.47350.27860.5872-0.22770.1490.6685-0.01031.4047-106.554585.8402-80.4326
80.6369-0.07610.8550.30820.2341.43310.85340.5652-0.4158-0.0968-0.0536-0.15510.0520.5814-0.88081.2988-0.17070.07721.0751-0.02891.9244-120.151768.5702-74.1476
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1:57 OR RESID 1005:1008)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 58:118
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 119:536 OR RESID 1001:1003 OR RESID 601:608)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 537:591 OR RESID 1009:1010)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESID 620:681
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND RESID 682:744
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND RESID 750:832
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND RESID 833:913

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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