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万見
- PDB-3t2d: Fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase from Thermoproteus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t2d
タイトルFructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase from Thermoproteus neutrophilus, FBP-bound form
要素Fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase
キーワードLYASE / HYDROLASE / (beta/alpha)8 TIM barrel / FBP / F6P / DHAP / GAP / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / gluconeogenesis / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1180 / Fructose-1,6-bisphosphatase, class V / Fructose-1,6-bisphosphatase, class V superfamily / Fructose-1,6-bisphosphatase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-D-fructose / Fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoproteus neutrophilus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Du, J. / Say, R. / Lue, W. / Fuchs, G. / Einsle, O.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Active-site remodelling in the bifunctional fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase.
著者: Du, J. / Say, R.F. / Lu, W. / Fuchs, G. / Einsle, O.
履歴
登録2011年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8986
ポリマ－45,4611
非ポリマー4375
水6,521362
1
A: Fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)367,18748
ポリマ－363,6888
非ポリマー3,49940
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_465-x-1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-y,x+1,z1
crystal symmetry operation4_455y-1,-x,z1
crystal symmetry operation5_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area62400 Å2
ΔGint-659 kcal/mol
Surface area82200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.291, 112.291, 151.348
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-631-

HOH

21A-640-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase


分子量: 45461.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermoproteus neutrophilus (古細菌)
株: DSM 2338 / JCM 9278 / V24Sta / 遺伝子: Tneu_0133 / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B1YAL1, fructose-bisphosphate aldolase, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-P6F / 1,6-di-O-phosphono-D-fructose / D-フルクト-ス1,6-ビスりん酸


分子量: 340.116 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O12P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.12 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% PEG3350, 0.1 M HEPES/NaOH, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年8月1日
放射モノクロメーター: Fixed-exit LN2 cooled Double Crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 1.36→54.78 Å / Num. all: 103107 / Num. obs: 102981 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 1.36→1.39 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.424 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3T2B

3t2b


解像度: 1.36→54.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.983 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.977 / SU ML: 0.017 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.033 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1259 5147 5 %RANDOM
Rwork0.10364 ---
obs0.10475 97834 99.87 %-
all-97834 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→54.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3057 0 24 362 3443
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0310.0223279
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3651.9814470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.17835578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6445424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.01423.264144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.15415557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4681522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1590.2481
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0213665
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.561.52004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9081.5807
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.69523245
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.67731275
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.1044.51210
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.51235562
LS精密化 シェル解像度: 1.36→1.395 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 377 -
Rwork0.16 7157 -
obs--99.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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