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万見
- PDB-3sze: Crystal structure of the passenger domain of the E. coli autotran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sze
タイトルCrystal structure of the passenger domain of the E. coli autotransporter EspP
要素Serine protease espP
キーワードHYDROLASE / parallel beta-helix / serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cell outer membrane / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / cell surface / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pectate Lyase C-like - #20 / Peptidase S6, IgA endopeptidase / Peptidase family S6 domain / Immunoglobulin A1 protease / Peptidase family S6 domain profile. / Autotransporter beta-domain / Outer membrane autotransporter barrel / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain profile. / Autotransporter beta-domain ...Pectate Lyase C-like - #20 / Peptidase S6, IgA endopeptidase / Peptidase family S6 domain / Immunoglobulin A1 protease / Peptidase family S6 domain profile. / Autotransporter beta-domain / Outer membrane autotransporter barrel / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain profile. / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain superfamily / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Thrombin, subunit H - #120 / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Thrombin, subunit H / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease EspP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Khan, S. / Mian, H.S. / Sandercock, L.E. / Battaile, K.P. / Lam, R. / Chirgadze, N.Y. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of the Passenger Domain of the Escherichia coli Autotransporter EspP.
著者: Khan, S. / Mian, H.S. / Sandercock, L.E. / Chirgadze, N.Y. / Pai, E.F.
履歴
登録2011年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease espP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,5351
ポリマ－105,5351
非ポリマー00
水5,837324
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.340, 88.340, 311.533
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Serine protease espP / Secreted autotransporter protein espP / Extracellular serine protease plasmid-encoded espP


分子量: 105535.258 Da / 分子数: 1 / 断片: passenger domain, UNP residues 56-1023 / 変異: S263A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 株: EDL933 / 遺伝子: ECO57PM78, espP, L7020 / プラスミド: pB9-5-S263A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q7BSW5, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18 22% PEG 4000, 0.1M HEPES, 0.05 0.15M tri-lithium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9002 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月23日
放射モノクロメーター: bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→85.13 Å / Num. all: 43770 / Num. obs: 43730 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 13.99
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 3.86 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BioCARS-developedGUIデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 15.943 / SU ML: 0.178 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 13.99 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23134 2193 5 %RANDOM
Rwork0.18839 ---
obs0.19056 41456 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.213 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å20 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----2.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7245 0 0 324 7569
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0227381
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024789
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1141.9299999
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.787311740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6035942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.12625.694353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.254151234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2821524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.21122
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.028404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.21354
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.24995
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.23561
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.24134
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2415
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1420.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1910.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4511.56013
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0541.51956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.52627461
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.87533226
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3444.52537
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 135 -
Rwork0.254 2958 -
obs--98.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.61380.0462-0.42911.01080.86732.1245-0.02210.011-0.06950.0106-0.08840.02670.1915-0.25320.1104-0.1017-0.01550.0226-0.1766-0.0143-0.0631-71.6010.54419.873
21.18220.1-0.71150.82550.36482.54450.0384-0.21530.12910.1048-0.0501-0.0179-0.08050.18730.0118-0.15840.0026-0.0323-0.1013-0.0408-0.027-48.26318.01730.162
30.6025-0.0663-0.75181.2744-1.4364.11490.14380.23760.2174-0.2308-0.0592-0.08780.0335-0.1226-0.0846-0.13060.05810.05930.0210.04950.0454-35.38725.081-27.929
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A56 - 313
2X-RAY DIFFRACTION1A569 - 629
3X-RAY DIFFRACTION2A314 - 568
4X-RAY DIFFRACTION2A671 - 697
5X-RAY DIFFRACTION3A630 - 670
6X-RAY DIFFRACTION3A698 - 1023

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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