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万見
- PDB-3swh: Munc13-1, MUN domain, C-terminal module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3swh
タイトルMunc13-1, MUN domain, C-terminal module
要素Protein unc-13 homolog A
キーワードEXOCYTOSIS / alpha helical / neurotransmitter release / SNARE motif
機能・相同性
機能・相同性情報


dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / synaptic vesicle maturation / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion ...dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / synaptic vesicle maturation / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / innervation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / syntaxin binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / syntaxin-1 binding / positive regulation of neurotransmitter secretion / Golgi-associated vesicle / synaptic vesicle priming / spectrin binding / neuromuscular junction development / synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone / excitatory synapse / amyloid-beta metabolic process / calyx of Held / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / terminal bouton / neuromuscular junction / phospholipid binding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / presynapse / presynaptic membrane / cell differentiation / calmodulin binding / protein domain specific binding / axon / synapse / calcium ion binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1100 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #50 / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain ...: / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1100 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #50 / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain / Munc13-homology domain 1 (MHD1) profile. / Domain of Unknown Function (DUF1041) / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Tetracycline Repressor; domain 2 / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / C2 domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein unc-13 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Rizo, J. / Li, W.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The Crystal Structure of a Munc13 C-terminal Module Exhibits a Remarkable Similarity to Vesicle Tethering Factors.
著者: Li, W. / Ma, C. / Guan, R. / Xu, Y. / Tomchick, D.R. / Rizo, J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Munc13 mediates the transition from the closed syntaxin-Munc18 complex to the SNARE complex.
著者: Ma, C. / Li, W. / Xu, Y. / Rizo, J.
履歴
登録2011年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein unc-13 homolog A
B: Protein unc-13 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4732
ポリマ－77,4732
非ポリマー00
水1,78399
1
A: Protein unc-13 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7371
ポリマ－38,7371
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein unc-13 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7371
ポリマ－38,7371
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)160.791, 160.791, 42.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number77
Space group name H-MP42

-
要素

#1: タンパク質 Protein unc-13 homolog A / Munc13-1


分子量: 38736.520 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Unc13a, Unc13h1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q62768
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PROTEIN FRAGMENT COMPRISES UNP Q62768 RESIDUES 1148-1407 AND 1453-1531 CONNECTED BY AN ENGINEERED EF LINKER.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 18-25% PEG400, 0.1 M MES, pH 6.0, 0.15 M sodium chloride, 10% glycerol, 5 mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97178, 0.97945, 0.97959
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月17日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.971781
20.979451
30.979591
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. all: 28911 / Num. obs: 28911 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 1.236 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.65-2.73.30.67413991.379190.7
2.7-2.743.70.72414730.874191.9
2.74-2.84.20.60814790.931192.6
2.8-2.854.40.53814610.95192.2
2.85-2.924.50.48514470.945191.8
2.92-2.984.60.42314770.96192.5
2.98-3.064.60.30614501.054192.1
3.06-3.144.60.2614571.091191.7
3.14-3.234.80.21414981.121192.5
3.23-3.344.60.16114321.24191.5
3.34-3.464.60.15114611.618191.3
3.46-3.64.70.11914581.336191.5
3.6-3.764.60.09814471.543190.4
3.76-3.964.60.08214511.564190.1
3.96-4.214.80.06314611.347190.1
4.21-4.534.70.0614261.444189.7
4.53-4.994.80.05914311.306188.2
4.99-5.714.70.0614411.391188.1
5.71-7.194.60.04614411.318186.8
7.19-5050.03413211.222176.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ収集
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.65→29.119 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.6931 / SU ML: 0.78 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 35.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3016 1446 5.02 %RANDOM
Rwork0.244 ---
all0.2469 28794 --
obs0.2469 28794 89.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.902 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 211.19 Å2 / Biso mean: 80.1854 Å2 / Biso min: 24.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.4827 Å2-0 Å20 Å2
2---11.4827 Å2-0 Å2
3---22.9654 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.78 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.119 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4753 0 0 99 4852
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094836
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.226516
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075744
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005829
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6851829
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6498-2.74440.33891480.30522661280990
2.7444-2.85420.37981720.3052771294392
2.8542-2.9840.35141420.29792779292192
2.984-3.14110.33931180.25712773289192
3.1411-3.33770.34641520.26322801295392
3.3377-3.59490.3491320.26672782291491
3.5949-3.95590.3191390.26622728286789
3.9559-4.52650.28261570.22562736289390
4.5265-5.69590.26171680.22032707287588
5.6959-29.12070.25481180.20462610272881
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1426-0.13860.24830.5087-0.21771.1492-0.06650.10410.0892-0.01080.0862-0.0278-0.02830.27130.26770.4643-0.0009-0.35910.83350.26650.56178.908539.8619-2.4402
29.16371.33481.34715.78693.67882.5180.4317-1.1393-0.57540.2725-0.41410.6838-0.0045-0.28250.01830.55480.2273-0.13510.85630.09520.496658.182534.448710.3274
32.3153-0.18780.65370.7150.02771.67-0.14480.44360.16930.00760.1516-0.1437-0.01340.4435-0.02170.5429-0.0346-0.27530.81590.19740.394368.845537.6045-10.2787
45.44741.61150.32284.03850.87161.601-0.0256-0.47510.37950.7385-0.04851.15340.0306-0.0607-0.00450.60110.08750.07830.42530.23880.69940.613829.82367.9756
51.50221.2380.36912.7770.40751.8259-0.20460.02710.13760.02860.16140.75130.1641-0.1832-0.1090.39240.00050.0160.51320.40030.873538.000825.5175-2.1726
61.88790.2585-0.01761.59190.12170.9921-0.120.1772-0.2432-0.0532-0.01880.4277-0.0915-0.4515-0.21380.37960.1408-0.32080.8260.15230.73081.997140.93-23.574
78.228-0.2675-2.28468.1749-1.00340.77670.1163-0.2110.33940.5437-0.1031-0.5868-0.15650.09510.02860.29030.0705-0.08590.67240.18340.749920.425744.4457-15.5031
85.31112.87854.51873.2031.72175.2926-0.0661.1089-0.7273-0.31250.28090.2414-0.05550.1129-0.21190.34610.1349-0.13381.02860.06040.83079.911442.2317-34.0794
93.4263-0.10770.61111.8305-0.07761.282-0.01950.1091-0.07210.1999-0.145-0.2249-0.24050.17030.09820.42330.0716-0.22620.54790.30640.745539.830850.9345-13.3134
101.3137-0.0141-0.7021.6305-0.59311.54040.17290.06080.02490.0591-0.3235-0.5676-0.31550.46940.14280.36990.0072-0.00940.57090.42490.850342.965154.4523-23.4632
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1156:1256)A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 1257:1270)A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 1271:1315)A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 1316:1384)A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 1385:1514)A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 1156:1256)B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 1257:1277)B0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 1278:1311)B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 1312:1381)B0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 1382:1516)B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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