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- PDB-3sss: CcmK1 with residues 103-113 deleted -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sss
タイトルCcmK1 with residues 103-113 deleted
要素Carbon dioxide concentrating mechanism protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Bacterial Microcompartment Fold / Shell forming / structural / pore forming
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / photosynthesis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Carboxysome shell protein CcmK / BMC (bacterial microcompartment) domain / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / BMC ...Carboxysome shell protein CcmK / BMC (bacterial microcompartment) domain / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / BMC / CcmK-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome shell protein CcmK1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Kimber, M.S. / Samborska, B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: A CcmK2 double layer is the dominant architectural feature of the beta-carboxysomal shell facet
著者: Samborska, B. / Kimber, M.S.
履歴
登録2011年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon dioxide concentrating mechanism protein
B: Carbon dioxide concentrating mechanism protein
C: Carbon dioxide concentrating mechanism protein
D: Carbon dioxide concentrating mechanism protein
E: Carbon dioxide concentrating mechanism protein
F: Carbon dioxide concentrating mechanism protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0587
ポリマ－72,0226
非ポリマー351
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13500 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area23250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.400, 78.600, 110.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Carbon dioxide concentrating mechanism protein


分子量: 12003.721 Da / 分子数: 6 / 断片: unp residues 1-102 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
株: BP-1 / 遺伝子: ccmK1, tll0946 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q8DKB3
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M (NH4)2SO4,0.1M bis-Tris , pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月1日
詳細: DCM with cryo-cooled 1st crystal sagittally bent 2nd crystal followed by vertically focusing mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 43990 / Num. obs: 43990 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 30.99 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.664 / % possible all: 83.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3SSQ

3ssq


解像度: 2.05→45.282 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 19.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2111 2149 5 %random
Rwork0.1629 ---
obs0.1653 42961 98.39 %-
all-42961 --
溶媒の処理減衰半径: 0.89 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.568 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.858 Å20 Å2-0 Å2
2--0.7015 Å20 Å2
3----3.5595 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→45.282 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4710 0 1 213 4924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0194793
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7856509
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0441745
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11787
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008844
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.12330.24721870.19333541X-RAY DIFFRACTION86
2.1233-2.20830.23962130.18464054X-RAY DIFFRACTION99
2.2083-2.30880.26012170.184114X-RAY DIFFRACTION100
2.3088-2.43050.24442130.184059X-RAY DIFFRACTION100
2.4305-2.58280.24462160.17534099X-RAY DIFFRACTION100
2.5828-2.78220.22752160.17114105X-RAY DIFFRACTION100
2.7822-3.06210.21522170.18514121X-RAY DIFFRACTION100
3.0621-3.5050.2332190.17914154X-RAY DIFFRACTION100
3.505-4.41540.19582210.14084203X-RAY DIFFRACTION100
4.4154-45.29340.16882300.1444362X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.87870.215-0.09350.7552-0.18422.6185-0.09980.0032-0.0943-0.1686-0.01060.1290.2275-0.3701-0.00010.2138-0.0712-0.03880.2866-0.03250.285-24.7876-35.065914.3147
21.41051.2313-0.95131.9736-0.57440.8131-0.18360.38880.1792-0.30.27940.2199-0.0739-0.1828-00.2321-0.0154-0.07740.30140.03210.2053-15.5711-19.28340.941
30.45280.4560.48210.89131.12831.73640.0581-0.0008-0.01-0.14180.01180.0318-0.1999-0.20780.00010.23250.04820.00440.23390.04250.226-5.7499-1.22619.486
40.83840.0881-0.59461.0791-0.69611.6160.0351-0.01520.12320.1112-0.04350.0209-0.1512-0.13610.00010.23970.0157-0.00650.1811-0.00670.2363-4.51511.830231.4777
50.73420.14440.39121.1524-0.6481.1871-0.0246-0.14480.01810.29830.09190.1565-0.1359-0.1570.00010.28430.05180.080.2477-0.00830.2346-13.8999-13.177745.722
60.47080.37880.991.22810.94412.49780.0626-0.08320.01860.0862-0.0640.23360.2151-0.4271-0.00010.2068-0.04660.0460.29720.02060.2808-23.4427-31.88536.7977
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C'
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D'
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'E'
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'F'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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