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- PDB-3srt: The crystal structure of a maltose O-acetyltransferase from Clost... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3srt
タイトルThe crystal structure of a maltose O-acetyltransferase from Clostridium difficile 630
要素Maltose O-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / maltose O-acetyltransferase / structural genomics / The Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


galactoside O-acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
Galactoside O-acetyltransferase LacA-like / Maltose/galactoside acetyltransferase / Maltose acetyltransferase hexapeptide capping motif / Maltose acetyltransferase / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Galactoside O-acetyltransferase LacA-like / Maltose/galactoside acetyltransferase / Maltose acetyltransferase hexapeptide capping motif / Maltose acetyltransferase / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Clostridium difficile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.504 Å
データ登録者Tan, K. / Gu, M. / Peterson, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of a maltose O-acetyltransferase from Clostridium difficile 630
著者: Tan, K. / Gu, M. / Peterson, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2011年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose O-acetyltransferase
B: Maltose O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,76718
ポリマ－42,2932
非ポリマー1,47416
水1,78399
1
A: Maltose O-acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Maltose O-acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Maltose O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,20233
ポリマ－63,4403
非ポリマー2,76330
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_456z-1/2,-x+1/2,-y+11
crystal symmetry operation12_565-y+1/2,-z+1,x+1/21
Buried area14080 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area21710 Å2
手法PISA
2
B: Maltose O-acetyltransferase
ヘテロ分子

B: Maltose O-acetyltransferase
ヘテロ分子

B: Maltose O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,09721
ポリマ－63,4403
非ポリマー1,65818
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area10660 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area22650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.884, 152.884, 152.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細Experimentally unknown. It is predicted that the molecule is trimeric. The chain A and its symmetry-related molecules (z+1/2,-x+1/2,1-y) and (-y+1/2,-z,x+1/2) form a trimer. The chain B and its symmetry-related molecules (z+1,x,y) and (y,z+1,x) form a trimer.

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要素

#1: タンパク質 Maltose O-acetyltransferase


分子量: 21146.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium difficile (バクテリア)
株: 630 / 遺伝子: CD0872, CD630_08720, maa / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) magic / 参照: UniProt: Q18A66, maltose O-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8M Ammonium Citrate Tribasic, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 286K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月11日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.5 Å / Num. all: 41225 / Num. obs: 41225 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2058 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
RESOLVEモデル構築
HKL-3000位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
直接法位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.504→48.346 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1859 1985 5 %random
Rwork0.1636 ---
all0.1647 39688 --
obs0.1647 39688 96.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.081 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.504→48.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2926 0 96 99 3121
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093067
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1314124
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5191154
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089450
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004530
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5036-2.56620.27411270.23692419X-RAY DIFFRACTION88
2.5662-2.63560.21941300.21482554X-RAY DIFFRACTION90
2.6356-2.71310.23171190.20272562X-RAY DIFFRACTION93
2.7131-2.80070.22871410.20672592X-RAY DIFFRACTION94
2.8007-2.90080.21881520.2022589X-RAY DIFFRACTION94
2.9008-3.01690.22981350.20142675X-RAY DIFFRACTION96
3.0169-3.15420.24341490.17832680X-RAY DIFFRACTION97
3.1542-3.32050.21151380.17322779X-RAY DIFFRACTION98
3.3205-3.52840.18121580.1612712X-RAY DIFFRACTION99
3.5284-3.80080.18891370.14192783X-RAY DIFFRACTION99
3.8008-4.18310.14711360.13722802X-RAY DIFFRACTION100
4.1831-4.78790.14471480.12452812X-RAY DIFFRACTION100
4.7879-6.03040.16941610.15812824X-RAY DIFFRACTION100
6.0304-48.35520.17561540.17082920X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 52.5243 Å / Origin y: 54.5131 Å / Origin z: 84.1058 Å
111213212223313233
T0.1957 Å2-0.0009 Å20.0582 Å2-0.1338 Å2-0.0293 Å2--0.2135 Å2
L0.4235 °20.0237 °2-0.3559 °2--0.2431 °2-0.0304 °2--0.484 °2
S-0.0049 Å °-0.0768 Å °-0.01 Å °0.0237 Å °-0.0189 Å °0.0367 Å °0.0945 Å °0.042 Å °0.0178 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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