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- PDB-3sqd: Crystal structure of human PTIP BRCT5/6-gamma H2AX complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sqd
タイトルCrystal structure of human PTIP BRCT5/6-gamma H2AX complex
要素
  • Histone H2A.x
  • PAX-interacting protein 1
キーワードCELL CYCLE / tandem brct domains / H2AX
機能・相同性
機能・相同性情報


chorion development / positive regulation of isotype switching / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / XY body / MLL3/4 complex / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / regulation of cell cycle G2/M phase transition / response to ionizing radiation ...chorion development / positive regulation of isotype switching / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / XY body / MLL3/4 complex / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / regulation of cell cycle G2/M phase transition / response to ionizing radiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / site of DNA damage / adipose tissue development / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / endothelial cell migration / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / vasculogenesis / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of protein ubiquitination / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / positive regulation of DNA repair / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / DNA damage checkpoint signaling / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / condensed nuclear chromosome / replication fork / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / meiotic cell cycle / Defective pyroptosis / male germ cell nucleus / double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / site of double-strand break / heterochromatin formation / double-strand break repair / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / chromosome / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / histone binding / DNA recombination / damaged DNA binding / Estrogen-dependent gene expression / nuclear speck / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA repair / centrosome / DNA damage response / enzyme binding / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...: / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2AX / PAX-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.153 Å
データ登録者Yan, W. / Shao, Z.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human PTIP BRCT5/6-gamma H2AX
著者: Yan, W. / Shao, Z.H.
履歴
登録2011年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PAX-interacting protein 1
B: PAX-interacting protein 1
C: Histone H2A.x
D: Histone H2A.x


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7654
ポリマ－52,7654
非ポリマー00
水4,918273
1
A: PAX-interacting protein 1
C: Histone H2A.x


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3822
ポリマ－26,3822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area680 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12760 Å2
手法PISA
2
B: PAX-interacting protein 1
D: Histone H2A.x


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3822
ポリマ－26,3822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.973, 101.812, 61.815
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PAX-interacting protein 1 / ptip / PAX transactivation activation domain-interacting protein


分子量: 25147.156 Da / 分子数: 2 / 断片: BRCT 5-BRCT 6 domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTIP / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6ZW49
#2: タンパク質・ペプチド Histone H2A.x / H2AX / H2a/x


分子量: 1235.236 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 134-143 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16104
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.46 % / Mosaicity: 0.744 °
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 18% PEG4000, 100mM Nacacodylate, pH 6.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 287K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月2日
放射モノクロメーター: PLANE GRATING / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→25 Å / Num. all: 29527 / Num. obs: 29232 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2.7 / Observed criterion σ(I): 2.7 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 1.212 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.15-2.194.20.44713331.02193
2.19-2.234.50.39313981.051196.3
2.23-2.274.90.38714271.125198.3
2.27-2.325.30.37514451.074199.2
2.32-2.375.60.36514311.048199.4
2.37-2.4260.32114601.099199.6
2.42-2.486.20.29314461.159199.9
2.48-2.556.30.25914531.207199.7
2.55-2.626.40.22914591.283199.7
2.62-2.716.40.20214651.336199.7
2.71-2.86.40.1714701.343199.8
2.8-2.926.40.15414681.51199.8
2.92-3.056.40.12814501.488199.6
3.05-3.216.30.10614551.34199.9
3.21-3.416.20.09414971.388199.8
3.41-3.6760.08414761.07199.9
3.67-4.045.80.07715011.179199.8
4.04-4.625.70.06714861.19199.8
4.62-5.815.60.06315440.849199.8
5.81-255.10.05715681.193197.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 59.03 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å44.87 Å
Translation3 Å44.87 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3L40

3l40


解像度: 2.153→24.994 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8178 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1482 5.08 %random
Rwork0.1972 ---
all0.22 29527 --
obs0.1997 29188 98.17 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.896 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.86 Å2 / Biso mean: 35.8765 Å2 / Biso min: 14.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1726 Å20 Å20 Å2
2---0.0503 Å2-0 Å2
3----0.1223 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.153→24.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3468 0 0 273 3741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0284784
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067545
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.91312
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.153-2.22990.3141360.25572389252587
2.2299-2.31910.31171490.23352730287998
2.3191-2.42460.26831380.2262780291899
2.4246-2.55230.30731530.21827792932100
2.5523-2.7120.28711610.214727762937100
2.712-2.92110.26161310.211828222953100
2.9211-3.21450.27841510.200927802931100
3.2145-3.67840.21711590.182528423001100
3.6784-4.62960.20831560.160728483004100
4.6296-24.99540.21411480.18932960310898

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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