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- PDB-3sp6: Structural basis for iloprost as a dual PPARalpha/delta agonist -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sp6
タイトルStructural basis for iloprost as a dual PPARalpha/delta agonist
要素
  • Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta
キーワードTRANSCRIPTION / PPAR LBD / nuclear receptor fold / ligand binding / gene transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


AF-2 domain binding / positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / cellular response to fructose stimulus / regulation of ketone metabolic process / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of appetite ...AF-2 domain binding / positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / cellular response to fructose stimulus / regulation of ketone metabolic process / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of appetite / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / lipoprotein metabolic process / positive regulation of fatty acid oxidation / behavioral response to nicotine / mediator complex / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / positive regulation of osteoclast differentiation / negative regulation of glycolytic process / ubiquitin conjugating enzyme binding / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / DNA-binding transcription activator activity / NFAT protein binding / negative regulation of cholesterol storage / positive regulation of ATP biosynthetic process / energy homeostasis / nuclear steroid receptor activity / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / epidermis development / phosphatase binding / positive regulation of lipid biosynthetic process / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / intracellular receptor signaling pathway / negative regulation of blood pressure / nitric oxide metabolic process / hormone-mediated signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / response to nutrient / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / MDM2/MDM4 family protein binding / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cellular response to starvation / nuclear estrogen receptor binding / gluconeogenesis / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / fatty acid metabolic process / wound healing / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / response to insulin / Cytoprotection by HMOX1 / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / Regulation of RUNX2 expression and activity / transcription coactivator binding / nuclear receptor activity / : / positive regulation of cold-induced thermogenesis / heart development / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to ethanol / gene expression / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / response to hypoxia / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / lipid binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PPARGC1B, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...PPARGC1B, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IL2 / Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Rong, H. / Li, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for iloprost as a dual peroxisome proliferator-activated receptor alpha/delta agonist.
著者: Jin, L. / Lin, S. / Rong, H. / Zheng, S. / Jin, S. / Wang, R. / Li, Y.
履歴
登録2011年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月20日Group: Database references
改定 1.22014年4月16日Group: Other
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
B: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9173
ポリマ－33,5562
非ポリマー3601
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.837, 60.973, 54.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / PPAR-alpha / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 1


分子量: 32342.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARA, NR1C1, PPAR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07869
#2: タンパク質・ペプチド Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-beta / PGC-1-beta / PPAR-gamma coactivator 1-beta / PPARGC-1-beta / PGC-1-related estrogen receptor alpha coactivator


分子量: 1213.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86YN6
#3: 化合物 ChemComp-IL2 / (5E)-5-[(3aS,4R,5R,6aS)-5-hydroxy-4-[(1E,3S,4R)-3-hydroxy-4-methyloct-1-en-6-yn-1-yl]hexahydropentalen-2(1H)-ylidene]pentanoic acid / 5-[[(2E,3aS,4R,5R,6aS)-オクタヒドロ-5-ヒドロキシ-4-[(1E,3S,4R)-3-ヒドロキシ(以下略)


分子量: 360.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H32O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% PEG3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月15日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→50 Å / Num. obs: 13835 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.21-2.38199
2.38-2.62199
2.62-31100
3-3.781100
3.78-501100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.21→28.428 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2388 690 4.99 %RANDOM
Rwork0.1764 ---
obs0.1794 13835 99.38 %-
all-13835 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.178 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6492 Å20 Å20.2828 Å2
2--0.3898 Å2-0 Å2
3---0.2594 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→28.428 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2221 0 26 88 2335
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082284
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.133078
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.323859
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068363
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004388
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.21-2.38150.22141420.16212537X-RAY DIFFRACTION97
2.3815-2.6210.24861430.1712636X-RAY DIFFRACTION100
2.621-2.99990.25641370.17472629X-RAY DIFFRACTION100
2.9999-3.77810.2411360.17252637X-RAY DIFFRACTION100
3.7781-28.43070.23141320.18182706X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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