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Yorodumi- PDB-3soi: Crystallographic structure of Bacillus licheniformis beta-lactama... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3soi | ||||||
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Title | Crystallographic structure of Bacillus licheniformis beta-lactamase W210F/W229F/W251F at 1.73 angstrom resolution | ||||||
Components | Beta-lactamase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / (acting in cyclic amides) | ||||||
Function / homology | Function and homology information beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus licheniformis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.729 Å | ||||||
Authors | Acierno, J.P. / Capaldi, S. / Risso, V.A. / Monaco, H.L. / Ermacora, M.R. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2012 Title: X-ray evidence of a native state with increased compactness populated by tryptophan-less B. licheniformis beta-lactamase. Authors: Risso, V.A. / Acierno, J.P. / Capaldi, S. / Monaco, H.L. / Ermacora, M.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3soi.cif.gz | 206.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3soi.ent.gz | 164.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3soi.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/so/3soi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/so/3soi | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4blmS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 28634.410 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: BETA-LACTAMASE (UNP Residues 46-303) / Mutation: W210F, W229F, W251F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus licheniformis (bacteria) / Gene: penP, blaP / Plasmid: pET9b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P00808, beta-lactamase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | RESIDUE NUMBERING IS BASED ON R.P.AMBLER ET AL. (BIOCHEM. J., V. 276, P. 269, 1991). THEREFORE, ...RESIDUE NUMBERING IS BASED ON R.P.AMBLER ET AL. (BIOCHEM. J., V. 276, P. 269, 1991). THEREFORE, THERE ARE NO RESIDUES NUMBERED 58, 84, 85, 239, AND 253. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.71 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.4 Details: PEG 4000 28%, Sodium Citrate 0.1 M, pH 5.4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: LNLS / Beamline: D03B-MX1 / Wavelength: 1.43 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR CCD 130 mm / Detector: CCD / Date: Oct 25, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: A curved crystal silicon, with asymmetrical cuts. Asymmetry angle of 25.7, condensed mode. Range of energies of photons of X-rays 6 keV-12 keV (1A-2A) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.43 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.729→55.045 Å / Num. all: 50182 / Num. obs: 50182 / % possible obs: 96.4 % / Redundancy: 3.7 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 13.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4BLM Resolution: 1.729→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.027 / SU ML: 0.054 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.103 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 11.445 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.729→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.729→1.774 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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