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- PDB-3sjd: Crystal structure of S. cerevisiae Get3 with bound ADP-Mg2+ in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sjd
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae Get3 with bound ADP-Mg2+ in complex with Get2 cytosolic domain
要素
  • ATPase GET3
  • Golgi to ER traffic protein 2
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / ATPase / receptor complex / TA-protein biogenesis / GET pathway / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein transmembrane transporter activity / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / unfolded protein binding / cellular response to oxidative stress / response to heat / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Golgi to ER traffic protein 2 / GET complex subunit Get2/sif1 / GET complex subunit GET2 / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Golgi to ER traffic protein 2 / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / PHASER / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Reitz, S. / Wild, K. / Sinning, I.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Structural basis for tail-anchored membrane protein biogenesis by the Get3-receptor complex.
著者: Stefer, S. / Reitz, S. / Wang, F. / Wild, K. / Pang, Y.Y. / Schwarz, D. / Bomke, J. / Hein, C. / Lohr, F. / Bernhard, F. / Denic, V. / Dotsch, V. / Sinning, I.
履歴
登録2011年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase GET3
B: ATPase GET3
C: ATPase GET3
D: Golgi to ER traffic protein 2
E: Golgi to ER traffic protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,85613
ポリマ－132,3715
非ポリマー1,4858
水00
1
A: ATPase GET3
B: ATPase GET3
E: Golgi to ER traffic protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,3868
ポリマ－86,4183
非ポリマー9685
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: ATPase GET3
D: Golgi to ER traffic protein 2
ヘテロ分子

C: ATPase GET3
D: Golgi to ER traffic protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,94010
ポリマ－91,9064
非ポリマー1,0346
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)149.640, 209.750, 133.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-363-

ZN

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 4:88 or resseq 131: 188 or resseq 214:228 or resseq 230:278 or resseq 285:352 )
211chain B and (resseq 4:88 or resseq 131: 188 or resseq 214:228 or resseq 230:278 or resseq 285:352 )
311chain C and (resseq 4:88 or resseq 131: 188 or resseq 214:228 or resseq 230:278 or resseq 285:352 )
112chain D and (resseq 5:34 )
212chain E and (resseq 5:34 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細BIOLOGICAL ASSEMBLY-1 IS A TETRAMER, COMPOSED OF (ABEX). CHAIN X OF MOLECULE-2 IS MISSING IN THE COORDINATES

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要素

#1: タンパク質 ATPase GET3


分子量: 40464.730 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GET3, ARR4, YDL100C, D2371 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q12154, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: タンパク質・ペプチド Golgi to ER traffic protein 2


分子量: 5488.307 Da / 分子数: 2 / Fragment: Get2 cytosolic domain from residue 1 to 35 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GET2, HUR2, RMD7, YER083C / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40056
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 40% (v/v) 1,2-propanediol, 0.1 M sodium acetate , pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.6→66.6 Å / Num. obs: 11890 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2.9 / Observed criterion σ(I): 2.9 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 4.6→4.85 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: PHASER / 解像度: 4.6→56.23 Å / SU ML: 0.7 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 38.45 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ELCTRON DENSITY/RESOLUTION IS WEAK IN THE REGIONS OF THE CLOSE CONTACTS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 538 4.75 %
Rwork0.323 --
obs0.326 11322 94.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 323.39 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.9541 Å20 Å20 Å2
2---12.7318 Å2-0 Å2
3----4.2223 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.6→56.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7295 0 86 0 7381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0237511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.00510114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.9222819
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0951150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091283
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2165X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2165X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.622
13C2179X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.592
21D248X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22E248X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.6-5.0630.37981390.33442485X-RAY DIFFRACTION90
5.063-5.7950.34731340.30362667X-RAY DIFFRACTION95
5.795-7.29850.36441390.30272751X-RAY DIFFRACTION97
7.2985-56.23770.40051260.32022881X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4821-1.61141.256-2.16351.6631-1.4436-0.47880.15670.0584-0.11160.2558-1.154-0.40990.171503.13030.20540.02912.7483-0.21072.414640.5582-54.2269-28.5149
210.3497-1.20086.5585-0.81932.75453.6959-0.4875-1.0498-1.1689-0.28790.7425-0.6670.1957-0.2488-0.00992.176-0.1314-0.57722.1991-0.28592.315529.3689-45.0139-3.8345
314.164-0.45712.47-0.1091-3.336-1.2668-1.2077-0.83910.35490.94961.25240.8452-0.53060.1499-02.2074-0.13910.22022.3899-0.09541.841427.0264-2.579913.8094
4-0.28490.04141.0509-0.49460.67050.26031.4214-0.8012-2.4414-0.9173.2648-3.5592.04361.410.23522.23780.1802-0.50861.8618-0.31554.489726.681-23.077415.5296
51.5327-0.30361.0569-0.3774-0.30040.9398-1.3826-0.6244-0.2054-0.7349-0.59841.7001-2.88683.7578-0.14193.05990.0641-1.34662.33380.614.145142.2531-74.1776-27.0902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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