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万見
- PDB-3sir: Crystal Structure of drICE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sir
タイトルCrystal Structure of drICE
要素Caspase
キーワードHYDROLASE / caspase
機能・相同性
機能・相同性情報


AKT phosphorylates targets in the cytosol / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / BIR domain binding / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of Toll signaling pathway / Apoptosis induced DNA fragmentation / nurse cell apoptotic process ...AKT phosphorylates targets in the cytosol / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / BIR domain binding / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of Toll signaling pathway / Apoptosis induced DNA fragmentation / nurse cell apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Regulation of TNFR1 signaling / Formation of apoptosome / salivary gland histolysis / negative regulation of peptidoglycan recognition protein signaling pathway / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / compound eye retinal cell programmed cell death / spermatid differentiation / programmed cell death involved in cell development / programmed cell death / execution phase of apoptosis / neuron remodeling / response to X-ray / positive regulation of neuron apoptotic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / proteolysis / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Li, X. / Wang, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Structural mechanisms of DIAP1 auto-inhibition and DIAP1-mediated inhibition of drICE.
著者: Li, X. / Wang, J. / Shi, Y.
履歴
登録2011年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen / entity_src_nat / Item: _entity.src_method
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase
B: Caspase
C: Caspase
D: Caspase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,1824
ポリマ－118,1824
非ポリマー00
水543
1
A: Caspase
B: Caspase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0912
ポリマ－59,0912
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area18350 Å2
手法PISA
2
C: Caspase
D: Caspase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0912
ポリマ－59,0912
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area16440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.025, 56.025, 287.441
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
Caspase / drICE / Caspase subunit p21 / Caspase subunit p12


分子量: 29545.594 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP RESIDUES 78-332 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O01382, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ALGS IS A COVALENT PEPTIDE FOR BINDING OF BIR1 MOLECULAR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 0.1M Acetate pH4.4, 1.0M (NH4)2SO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.294
11-H, H+K, -L20.213
11K, H, -L30.214
11-h,-k,l40.279
反射解像度: 2.68→50 Å / Num. obs: 27960 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 13.4 / Observed criterion σ(I): 2.2

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0109 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I3O

1i3o


解像度: 2.68→45.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 8.87 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23517 1400 5 %RANDOM
Rwork0.16508 ---
obs0.1684 26529 98.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.349 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.79 Å20 Å20 Å2
2---14.79 Å20 Å2
3---29.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→45.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5763 0 0 3 5766
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0225873
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7141.9397925
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.7095695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.08823.164275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.652151013
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.6671542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2908
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.024340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2631.53559
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.36725738
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.66632314
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6834.52187
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.749 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.218 1863 -
obs--89.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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