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- PDB-3sil: SIALIDASE FROM SALMONELLA TYPHIMURIUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sil
タイトルSIALIDASE FROM SALMONELLA TYPHIMURIUM
要素SIALIDASE
キーワードGLYCOSIDASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Trypanosome sialidase / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Sialidase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Garman, E.F. / Sheldrick, G.M.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: An Enzyme at Atomic Resolution: The 1.05 A Structure of Salmonella Typhimurium Neuraminidase (Sialidase)
著者: Garman, E.F. / Wouters, J. / Schneider, T.R. / Vimr, E.R. / Laver, W.G. / Sheldrick, G.M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: The Structures of Salmonella Typhimurium Lt2 Neuraminidase and its Complexes with Three Inhibitors at High Resolution
著者: Crennell, S.J. / Garman, E.F. / Philippon, C. / Vasella, A. / Laver, W.G. / Vimr, E.R. / Taylor, G.L.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of a Bacterial Sialidase (from Salmonella Typhimurium Lt2) Shows the Same Fold as an Influenza Virus Neuraminidase
著者: Crennell, S.J. / Garman, E.F. / Laver, W.G. / Vimr, E.R. / Taylor, G.L.
履歴
登録1998年7月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4789
ポリマ－41,7921
非ポリマー6878
水10,106561
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.100, 81.730, 91.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SIALIDASE


分子量: 41791.555 Da / 分子数: 1 / 変異: RESIDUE MET 1 WAS EXCISED BY ESCHERICHIA COLI / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / 遺伝子: NANH / Variant: TA263, PROTOTROPH / プラスミド: PSX62 / 遺伝子 (発現宿主): NANH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29768, exo-alpha-sialidase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 561 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.4 %
結晶化pH: 7.86 / 詳細: pH 7.86

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.862
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.862 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→11 Å / Num. obs: 148478 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.05→1.15 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 89.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-97精密化
精密化開始モデル: PDB ENTRY 2SIL

2sil


最高解像度: 1.05 Å / Num. parameters: 33361 / Num. restraintsaints: 41703 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1474 4529 3.1 %RANDOM
all0.1162 148474 --
obs0.1163 -90.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL. (1973) 91: 201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 47 / Occupancy sum hydrogen: 2797.8 / Occupancy sum non hydrogen: 3526.4
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2940 0 42 561 3543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.127
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.142
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.114

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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