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- PDB-3sff: Crystal Structure of Human HDAC8 Inhibitor Complex, an Amino Acid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sff
タイトルCrystal Structure of Human HDAC8 Inhibitor Complex, an Amino Acid Derived Inhibitor
要素Histone deacetylase 8
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / deacetylase / NVP-LCI785 / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone decrotonylase activity / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / regulation of telomere maintenance / mitotic sister chromatid cohesion / histone deacetylase activity / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway / histone deacetylase complex ...histone decrotonylase activity / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / regulation of telomere maintenance / mitotic sister chromatid cohesion / histone deacetylase activity / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway / histone deacetylase complex / negative regulation of protein ubiquitination / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hsp70 protein binding / epigenetic regulation of gene expression / HDACs deacetylate histones / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Separation of Sister Chromatids / chromatin organization / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0DI / : / Histone deacetylase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Stams, T. / Vash, B.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Human HDAC isoform selectivity achieved via exploitation of the acetate release channel with structurally unique small molecule inhibitors.
著者: Whitehead, L. / Dobler, M.R. / Radetich, B. / Zhu, Y. / Atadja, P.W. / Claiborne, T. / Grob, J.E. / McRiner, A. / Pancost, M.R. / Patnaik, A. / Shao, W. / Shultz, M. / Tichkule, R. / Tommasi, ...著者: Whitehead, L. / Dobler, M.R. / Radetich, B. / Zhu, Y. / Atadja, P.W. / Claiborne, T. / Grob, J.E. / McRiner, A. / Pancost, M.R. / Patnaik, A. / Shao, W. / Shultz, M. / Tichkule, R. / Tommasi, R.A. / Vash, B. / Wang, P. / Stams, T.
履歴
登録2011年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4415
ポリマ－41,8901
非ポリマー5514
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.812, 53.668, 61.338
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase 8 / HDAC8 / HD8


分子量: 41889.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC8, HDACL1, CDA07 / プラスミド: NPL007254
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q9BY41, histone deacetylase
#2: 化合物 ChemComp-0DI / (2R)-2-amino-3-(3-chlorophenyl)-1-[4-(2,5-difluorobenzoyl)piperazin-1-yl]propan-1-one


分子量: 407.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20ClF2N3O2
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris, pH 8.0, 500 mM NDSB-201, 12% PEG3350, 18% isopropanol, cryoprotectant: 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29 Å / Num. all: 24199 / Num. obs: 24068 / % possible obs: 99.46 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 25.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.11.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9384 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9113 / SU R Cruickshank DPI: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.177 / SU Rfree Blow DPI: 0.155 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.154 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2208 1230 5.11 %RANDOM
Rwork0.1767 ---
all0.179 24068 --
obs0.179 24068 99.46 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.5628 Å20 Å2-0.5136 Å2
2--2.6417 Å20 Å2
3----7.2046 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.213 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2663 0 31 234 2928
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d931SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes56HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes402HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2758HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion352SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3420SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2758HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3740HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.74
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2827 133 4.64 %
Rwork0.2332 2732 -
all0.2354 2865 -
obs--99.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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