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- PDB-3scl: Crystal structure of spike protein receptor-binding domain from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3scl
タイトルCrystal structure of spike protein receptor-binding domain from SARS coronavirus epidemic strain complexed with human-civet chimeric receptor ACE2
要素
  • Angiotensin-converting enzyme 2 chimera
  • Spike glycoprotein
キーワードHYDROLASE/VIRAL PROTEIN / beta-sheet / HYDROLASE-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / positive regulation of amino acid transport / angiotensin-converting enzyme 2 / positive regulation of L-proline import across plasma membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; 金属プロテアーゼ / angiotensin-mediated drinking behavior / regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin / positive regulation of gap junction assembly ...Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / positive regulation of amino acid transport / angiotensin-converting enzyme 2 / positive regulation of L-proline import across plasma membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; 金属プロテアーゼ / angiotensin-mediated drinking behavior / regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin / positive regulation of gap junction assembly / tryptophan transport / regulation of cardiac conduction / maternal process involved in female pregnancy / peptidyl-dipeptidase activity / regulation of vasoconstriction / transporter activator activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / carboxypeptidase activity / angiotensin maturation / Attachment and Entry / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / metallocarboxypeptidase activity / viral life cycle / positive regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cytokine production / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / brush border membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / endocytic vesicle membrane / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / metallopeptidase activity / regulation of cell population proliferation / virus receptor activity / regulation of inflammatory response / endopeptidase activity / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Potential therapeutics for SARS / Induction of Cell-Cell Fusion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / cilium / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / apical plasma membrane / membrane raft / endocytosis involved in viral entry into host cell / endoplasmic reticulum lumen / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spike protein, C-terminal core receptor binding subdomain / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV / Collectrin domain / Renal amino acid transporter / Collectrin-like domain profile. / Peptidase M2, peptidyl-dipeptidase A / Angiotensin-converting enzyme / Peptidase family M2 domain profile. / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like ...Spike protein, C-terminal core receptor binding subdomain / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV / Collectrin domain / Renal amino acid transporter / Collectrin-like domain profile. / Peptidase M2, peptidyl-dipeptidase A / Angiotensin-converting enzyme / Peptidase family M2 domain profile. / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like / Spike glycoprotein, betacoronavirus / Spike glycoprotein, N-terminal domain superfamily / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit N-terminal (NTD) domain profile. / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit C-terminal (CTD) domain profile. / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, betacoronavirus / Spike S1 subunit, receptor binding domain superfamily, betacoronavirus / Betacoronavirus spike glycoprotein S1, receptor binding / Spike glycoprotein S1, N-terminal domain, betacoronavirus-like / Betacoronavirus-like spike glycoprotein S1, N-terminal / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 1 / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 2 / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 1 (HR1) region profile. / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 2 (HR2) region profile. / Spike glycoprotein S2 superfamily, coronavirus / Spike glycoprotein S2, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spike glycoprotein / Angiotensin-converting enzyme 2 / Angiotensin-converting enzyme 2
類似検索 - 構成要素
生物種Paguma larvata (ハクビシン)
Homo sapiens (ヒト)
SARS coronavirus (SARS コロナウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wu, K. / Peng, G. / Wilken, M. / Geraghty, R. / Li, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Mechanisms of host receptor adaptation by severe acute respiratory syndrome coronavirus.
著者: Wu, K. / Peng, G. / Wilken, M. / Geraghty, R.J. / Li, F.
履歴
登録2011年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月8日Group: Data collection
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software / Item: _software.classification
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42020年9月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiotensin-converting enzyme 2 chimera
B: Angiotensin-converting enzyme 2 chimera
E: Spike glycoprotein
F: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,4508
ポリマ－182,2484
非ポリマー2024
水00
1
A: Angiotensin-converting enzyme 2 chimera
E: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2254
ポリマ－91,1242
非ポリマー1012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area33920 Å2
手法PISA
2
B: Angiotensin-converting enzyme 2 chimera
F: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2254
ポリマ－91,1242
非ポリマー1012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.670, 119.523, 113.532
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13E
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116A19 - 102
2116B19 - 102
1216A290 - 397
2216B290 - 397
1316A417 - 430
2316B417 - 430
1126A103 - 289
2126B103 - 289
1226A398 - 416
2226B398 - 416
1326A431 - 615
2326B431 - 615
1136E323 - 506
2136F323 - 506

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Angiotensin-converting enzyme 2 chimera / ACE2 / ACE-related carboxypeptidase / Angiotensin-converting enzyme homolog / ACEH / ...ACE2 / ACE-related carboxypeptidase / Angiotensin-converting enzyme homolog / ACEH / Metalloprotease MPROT15 / Processed angiotensin-converting enzyme 2


分子量: 69875.344 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paguma larvata (ハクビシン), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ACE2, UNQ868/PRO1885
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q56NL1, UniProt: Q9BYF1, angiotensin-converting enzyme 2
#2: タンパク質 Spike glycoprotein / S glycoprotein / E2 / Peplomer protein / Spike protein S1


分子量: 21248.811 Da / 分子数: 2 / 断片: receptor binding domain (UNP residues 324-502) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SARS coronavirus (SARS コロナウイルス)
遺伝子: S, 2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59594
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS A AND B ARE CHIMERIC, COMPRISING RESIDUES 19-82 OF UNP Q56NL1 AND RESIDUES 83-615 OF UNP Q9BYF1.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris, pH 8.5, 20% PEG6000, 100 mM sodium chloride, EVAPORATION, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 43744 / Num. obs: 42738 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
CNS精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→47.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 66.061 / SU ML: 0.503 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.512 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29178 2066 5 %RANDOM
Rwork0.23881 ---
obs0.24153 39318 94.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 140.75 Å2 / Biso mean: 77.41 Å2 / Biso min: 27.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.87 Å2-0 Å27.82 Å2
2---1.27 Å2-0 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12518 0 4 0 12522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02212892
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.93617542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8651534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.49924.663652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.266152086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.61552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21832
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110036
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0541.57686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.922212420
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.62535206
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6474.55122
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.121312892
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1648LOOSE POSITIONAL0.45
1A1648LOOSE THERMAL1.8910
2A3215LOOSE POSITIONAL0.585
2A3215LOOSE THERMAL4.3210
3E1397LOOSE POSITIONAL0.285
3E1397LOOSE THERMAL1.5110
LS精密化 シェル解像度: 3→3.162 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 248 -
Rwork0.396 5323 -
obs--88.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.02013.99820.48238.75311.08782.7987-0.5848-0.0689-0.22620.3486-0.4601-0.73040.57090.1221.04480.3767-0.03360.15460.0480.12330.541153.8422-16.2309118.166
21.47070.5791-1.27792.6043-1.33453.19640.20230.08570.44850.6262-0.2229-0.0139-0.6850.24350.02060.3767-0.0505-0.15350.23910.11510.320256.996810.1715117.547
329.9085-9.98251.01856.1728-11.619445.33730.18282.7193-0.9961.7984-0.63110.4687-6.42440.96480.44831.43650.02670.37480.35950.18330.887458.551229.8817105.7759
42.44220.7155-1.84121.112-0.7781.5489-0.5053-0.1863-0.2999-0.14210.0881-0.29640.32810.21490.41730.2380.0882-0.02080.28780.12660.251978.7314-2.0026102.273
50.53720.9304-1.62997.2114-2.45245.7979-0.33830.13240.24620.04751.4208-1.33870.2332-0.458-1.08250.55230.1285-0.19340.551-0.12530.875158.647410.0918104.0942
62.47280.6988-1.63791.1439-0.68941.2244-0.38820.27250.0007-0.1260.259-0.05590.3041-0.16770.12920.25420.015-0.06420.25470.03060.222869.51423.683895.3874
71.4746-1.6859-2.44062.83124.2598.7193-0.00480.41370.1769-0.29110.0605-0.10440.3059-0.6093-0.05570.684-0.23930.20340.81810.21460.260640.739638.642139.3331
82.2266-1.3764-3.062.42192.20134.55720.26320.36340.0232-0.5098-0.1443-0.1807-0.4143-0.2097-0.11890.13630.0093-0.02820.3560.01710.179840.995439.956866.1565
920.09525.447.656323.1386-15.234316.7450.19981.3598-1.0981.49950.1311-0.3006-1.09540.7698-0.33080.28280.08140.11210.171-0.08610.327743.111530.012287.0225
101.1994-0.1042-0.29451.624-1.00941.9130.21550.24250.2463-0.27550.32870.0226-0.181-0.3324-0.54420.303-0.0310.04520.31890.07690.303118.899929.920461.6112
112.5013-2.3343-3.80517.3692.45066.0428-0.1216-0.11280.20450.08440.4637-0.23280.15190.1894-0.34210.0259-0.09360.00990.4835-0.09660.317139.539126.990467.5339
121.16680.281-0.39550.6017-0.69181.0458-0.05570.0582-0.1173-0.26880.18450.01910.1662-0.0841-0.12870.3214-0.03560.01880.2723-0.00560.254627.257721.346865.3917
132.3440.19-1.70064.9749-0.38961.5374-0.00420.25860.03610.11870.03090.2962-0.2827-0.2913-0.02670.26820.0868-0.02850.14710.04740.06930.2956-9.4368130.6257
143.30070.8010.39191.12390.12113.85230.17340.55240.4258-0.1779-0.1792-0.3686-0.16860.11220.00580.48780.06920.37840.24650.27920.536765.727250.23842.1036
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A19 - 102
2X-RAY DIFFRACTION2A290 - 397
3X-RAY DIFFRACTION3A417 - 430
4X-RAY DIFFRACTION4A103 - 289
5X-RAY DIFFRACTION5A398 - 416
6X-RAY DIFFRACTION6A431 - 615
7X-RAY DIFFRACTION7B19 - 102
8X-RAY DIFFRACTION8B290 - 397
9X-RAY DIFFRACTION9B417 - 430
10X-RAY DIFFRACTION10B103 - 289
11X-RAY DIFFRACTION11B398 - 416
12X-RAY DIFFRACTION12B431 - 615
13X-RAY DIFFRACTION13E324 - 502
14X-RAY DIFFRACTION14F324 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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