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- PDB-3sbt: Crystal structure of a Aar2-Prp8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sbt
タイトルCrystal structure of a Aar2-Prp8 complex
要素
  • A1 cistron-splicing factor AAR2
  • Pre-mRNA-splicing factor 8
キーワードSPLICING / RNaseH like domain / VHS like domain / U5 snRNP assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / mRNA 5'-splice site recognition / mRNA 3'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / pre-mRNA intronic binding ...generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / mRNA 5'-splice site recognition / mRNA 3'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / metallopeptidase activity / mRNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prp8 RNase H domain, fingers region / Prp8 RNase H domain, palm region / Acyl-CoA Binding Protein / Aar2, C-terminal domain-like / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 - #20 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / A1 cistron-splicing factor, AAR2 / AAR2, N-terminal / AAR2, C-terminal / AAR2, C-terminal domain superfamily ...Prp8 RNase H domain, fingers region / Prp8 RNase H domain, palm region / Acyl-CoA Binding Protein / Aar2, C-terminal domain-like / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 - #20 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / A1 cistron-splicing factor, AAR2 / AAR2, N-terminal / AAR2, C-terminal / AAR2, C-terminal domain superfamily / AAR2, N-terminal domain superfamily / AAR2 C-terminal repeat region / AAR2 N-terminal domain / PROCT domain / Prp8 RNase domain IV, fingers region / PROCT (NUC072) domain / PRO8NT domain / PROCN domain / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U6-snRNA-binding / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding / RNA recognition motif, spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding domain superfamily / Prp8 RNase domain IV, palm region / PRO8NT (NUC069), PrP8 N-terminal domain / PROCN (NUC071) domain / U6-snRNA interacting domain of PrP8 / U5-snRNA binding site 2 of PrP8 / RNA recognition motif of the spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H-like superfamily / Up-down Bundle / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-1,2-PROPANEDIOL / A1 cistron-splicing factor AAR2 / Pre-mRNA-splicing factor 8
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.799 Å
データ登録者Weber, G. / Santos, K.F. / Holton, N. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2011
タイトル: Mechanism for Aar2p function as a U5 snRNP assembly factor.
著者: Weber, G. / Cristao, V.F. / de L Alves, F. / Santos, K.F. / Holton, N. / Rappsilber, J. / Beggs, J.D. / Wahl, M.C.
履歴
登録2011年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Database references
改定 1.22013年2月20日Group: Derived calculations
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-splicing factor 8
B: A1 cistron-splicing factor AAR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7595
ポリマ－72,4912
非ポリマー2683
水10,539585
1
B: A1 cistron-splicing factor AAR2

A: Pre-mRNA-splicing factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7595
ポリマ－72,4912
非ポリマー2683
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
2
A: Pre-mRNA-splicing factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9544
ポリマ－29,6851
非ポリマー2683
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: A1 cistron-splicing factor AAR2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8061
ポリマ－42,8061
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.334, 82.019, 94.057
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.59, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor 8


分子量: 29685.305 Da / 分子数: 1 / 断片: Yeast Prp8p RNaseH like domain, residues 1836-2092 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: DBF3, DNA39, PRP8, RNA8, SLT21, USA2, YHR165C / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta 2 / 参照: UniProt: P33334
#2: タンパク質 A1 cistron-splicing factor AAR2


分子量: 42805.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: AAR2, YBL06.06, YBL0611, YBL074C / プラスミド: pETM-13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta 2 / 参照: UniProt: P32357
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PGO / S-1,2-PROPANEDIOL / (S)-1,2-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 585 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 0.1 M lithium sulfate, 20 % PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9814 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月19日
放射モノクロメーター: Double crystal (Si111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9814 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.799→89.1 Å / Num. all: 59465 / Num. obs: 59439 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 26.4 / Rsym value: 0.03
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rsym value: 0.44 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_353)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.799→26.735 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1967 2999 5.05 %RANDOM
Rwork0.1619 ---
all0.1653 59465 --
obs0.1637 59439 99.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.428 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.1844 Å2-0 Å2-0.7724 Å2
2---6.7593 Å20 Å2
3----2.4251 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.799→26.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4539 0 15 585 5139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1976585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5871814
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09721
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005846
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7994-1.82890.26091390.22182601X-RAY DIFFRACTION97
1.8289-1.86040.23511280.21272705X-RAY DIFFRACTION100
1.8604-1.89420.24721460.20252678X-RAY DIFFRACTION99
1.8942-1.93060.28181530.20272639X-RAY DIFFRACTION99
1.9306-1.970.22631330.18572674X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.01280.24451360.17842730X-RAY DIFFRACTION100
2.0128-2.05970.20651340.17512651X-RAY DIFFRACTION100
2.0597-2.11110.25021520.17342693X-RAY DIFFRACTION100
2.1111-2.16820.22011390.16432696X-RAY DIFFRACTION100
2.1682-2.2320.2061280.15522697X-RAY DIFFRACTION100
2.232-2.3040.20691300.15982680X-RAY DIFFRACTION100
2.304-2.38630.18271380.15962699X-RAY DIFFRACTION100
2.3863-2.48170.23241380.16632714X-RAY DIFFRACTION100
2.4817-2.59460.20391440.16252688X-RAY DIFFRACTION100
2.5946-2.73130.22881450.17312688X-RAY DIFFRACTION100
2.7313-2.90220.22081360.17212701X-RAY DIFFRACTION100
2.9022-3.1260.2121600.17442675X-RAY DIFFRACTION100
3.126-3.440.18461590.15322693X-RAY DIFFRACTION100
3.44-3.93640.16281490.13042700X-RAY DIFFRACTION100
3.9364-4.95430.14561480.12622715X-RAY DIFFRACTION100
4.9543-26.73820.18041640.1682723X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3346-0.0799-0.12221.61650.34611.40690.0140.0443-0.0426-0.1256-0.0359-0.05750.0122-0.05420.01680.1501-0.00740.02450.15070.03730.14264.75497.1725-18.477
20.8143-0.4978-0.32882.31030.26671.40480.2206-0.11290.3205-0.1134-0.0824-0.6319-0.27590.3491-0.10180.1149-0.05280.0320.17060.02270.297820.025522.8698-10.4268
31.83180.45010.3022.62890.62242.35720.0437-0.06770.03060.1877-0.0468-0.15430.05380.20260.01460.1450.0108-0.01520.17960.05990.189149.94417.9389-17.3613
40.732-0.13570.67221.3983-0.71353.3663-0.01810.10580.0632-0.15510.01170.16040.261-0.0238-0.01340.1420.0172-0.01180.13220.02140.11635.2089-0.8556-38.1081
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A and resseq 1834:1991
2X-RAY DIFFRACTION2Chain A and resseq 1992:2086
3X-RAY DIFFRACTION3Chain B and resseq 1:153
4X-RAY DIFFRACTION4Chain B and resseq 171:317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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