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万見
- PDB-3s8e: Phosphorylation regulates assembly of the caspase-6 substrate-bin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s8e
タイトルPhosphorylation regulates assembly of the caspase-6 substrate-binding groove
要素Caspase-6
キーワードHYDROLASE / phosphomimetic / caspase / apoptosis / zymogen / Huntington's / Alzheimer's / cancer / Protease / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Velazquez-Delgado, E.M. / Hardy, J.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Phosphorylation regulates assembly of the caspase-6 substrate-binding groove.
著者: Velazquez-Delgado, E.M. / Hardy, J.A.
履歴
登録2011年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Caspase-6
B: Caspase-6
C: Caspase-6
D: Caspase-6
E: Caspase-6
F: Caspase-6
G: Caspase-6
H: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,7738
ポリマ－255,7738
非ポリマー00
水88349
1
A: Caspase-6
B: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9432
ポリマ－63,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area18300 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-6
D: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9432
ポリマ－63,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18570 Å2
手法PISA
3
E: Caspase-6
F: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9432
ポリマ－63,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19060 Å2
手法PISA
4
G: Caspase-6
H: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9432
ポリマ－63,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area17980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.671, 163.662, 89.015
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13E
23F
14G
24H

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETSERSERAA30 - 2928 - 270
211METMETLYSLYSBB30 - 2918 - 269
122METMETSERSERCC30 - 2928 - 270
222GLUGLULYSLYSDD29 - 2917 - 269
133METMETSERSEREE30 - 2928 - 270
233METMETSERSERFF30 - 2928 - 270
144GLUGLUSERSERGG29 - 2927 - 270
244METMETSERSERHH30 - 2928 - 270

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質
Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 31971.570 Da / 分子数: 8 / 変異: S257D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP6, MCH2 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) T7Express / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1M HEPES, 0.1M NaCl, 1.5M Ammonium sulfate, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年5月28日
放射モノクロメーター: osmic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→40 Å / Num. obs: 47774 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 53.44 Å2 / Rsym value: 0.134 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.87-2.97180.6
2.97-3.09186.8
3.09-3.23186.1
3.23-3.4185.8
3.4-3.62186.7
3.62-3.89188
3.89-4.29191.2
4.29-4.91196.4
4.91-6.18199.1
6.18-40199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WDP

2wdp


解像度: 2.88→29.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 35.933 / SU ML: 0.308 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.43 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25646 2436 5.1 %RANDOM
Rwork0.21552 ---
obs0.2176 45298 90.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.537 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20.1 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→29.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13832 0 0 49 13881
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.02214133
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7541.94919020
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.48951715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.89423.146642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.968152448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9651586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.22099
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02110535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.488108647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5031013817
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.309105486
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.504105203
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1689TIGHT POSITIONAL0.020.05
1A1689TIGHT THERMAL0.030.5
2C1694TIGHT POSITIONAL0.020.05
2C1694TIGHT THERMAL0.030.5
3E1719TIGHT POSITIONAL0.020.05
3E1719TIGHT THERMAL0.030.5
4G1694TIGHT POSITIONAL0.020.05
4G1694TIGHT THERMAL0.030.5
LS精密化 シェル解像度: 2.879→2.953 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 158 -
Rwork0.312 3125 -
obs--84.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4006-0.07190.58520.5309-0.07421.8055-0.0403-0.1065-0.0187-0.04180.0398-0.1726-0.124-0.00290.00050.20630.00560.02740.2048-0.00450.169921.443-12.48121.433
21.4374-0.3179-0.75110.6008-0.10491.52540.0082-0.06080.2044-0.0702-0.01010.0349-0.2240.24380.00190.2631-0.0402-0.03740.34110.01720.286847.882-8.50824.321
31.1834-0.55861.20510.14150.02341.7934-0.08060.28650.1450.1389-0.11390.2055-0.01930.74420.19450.1823-0.04370.06280.54570.07830.246552.072-11.571-16.541
40.7390.0407-0.40450.6037-0.1481.37090.0287-0.00710.14470.1879-0.0816-0.1898-0.26890.24640.05290.24630.0053-0.00030.1490.01470.182626.156-5.725-18.666
50.6825-0.0162-0.18610.47371.09851.58630.0465-0.1269-0.3048-0.1190.0315-0.1902-0.07220.0542-0.0780.2391-0.02160.0040.1830.01660.1984-2.117-36.42426.823
60.3810.40980.02071.7486-0.48541.51720.0681-0.06070.13770.0338-0.0749-0.06880.42620.02450.00680.4224-0.00330.00920.1418-0.04350.3105-4.449-63.01227.663
70.3960.19930.14940.1573-0.40371.87180.09020.0466-0.18050.1016-0.05910.03140.1206-0.2022-0.0310.2135-0.01350.01940.2189-0.00280.1609-5.179-34.87-21.906
80.70650.07850.27571.73321.09481.30470.04540.14590.01770.1825-0.0456-0.26780.4054-0.11410.00020.5367-0.0754-0.00510.16470.06390.22952.402-60.459-19.835
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 291
3X-RAY DIFFRACTION3C30 - 292
4X-RAY DIFFRACTION4D29 - 291
5X-RAY DIFFRACTION5E30 - 292
6X-RAY DIFFRACTION6F30 - 292
7X-RAY DIFFRACTION7G29 - 292
8X-RAY DIFFRACTION8H30 - 292

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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