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万見
- PDB-3s6e: Crystal structure of a RNA binding motif protein 39 (RBM39) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s6e
タイトルCrystal structure of a RNA binding motif protein 39 (RBM39) from Mus musculuS at 0.95 A resolution
要素RNA-binding protein 39
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Ferredoxin-like / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


Nuclear Envelope Breakdown / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / RND3 GTPase cycle / RS domain binding / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / mRNA Splicing - Major Pathway / RND2 GTPase cycle ...Nuclear Envelope Breakdown / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / RND3 GTPase cycle / RS domain binding / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / mRNA Splicing - Major Pathway / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / centriolar satellite / RNA splicing / mRNA processing / nuclear speck / protein-containing complex / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / RNA-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 0.95 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA binding motif protein 39 (RBM39) from Mus musculus at 0.95 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2011年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 39
B: RNA-binding protein 39
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8045
ポリマ－25,4282
非ポリマー3763
水6,954386
1
A: RNA-binding protein 39
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8062
ポリマ－12,7141
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RNA-binding protein 39
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9983
ポリマ－12,7141
非ポリマー2842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.701, 55.139, 84.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY AND CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT 300 OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 39 / Coactivator of activating protein 1 and estrogen receptors / Coactivator of AP-1 and ERs / RNA- ...Coactivator of activating protein 1 and estrogen receptors / Coactivator of AP-1 and ERs / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Transcription coactivator CAPER


分子量: 12713.939 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 418-530 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: BC030493, Caper, Rbm39, Rnpc2 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8VH51
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 418-530 OF THE TARGET SEQUENCE. NUMBERING IS BASED ON ISOFORM 1 OF UNIPROTKB Q8VH51.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20.00% polyethylene glycol 6000, 0.1M sodium citrate pH 5.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.95369,0.97915
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月5日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953691
20.979151
反射解像度: 0.95→28.2 Å / Num. all: 131023 / Num. obs: 131023 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 6.707 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
0.95-0.974.10.671.93850292920.6796.7
0.97-14.60.5372.74250292410.53798.4
1-1.034.60.393.74175190310.3998.6
1.03-1.064.60.3024.84085188160.30299
1.06-1.14.70.2316.23972385320.23199.2
1.1-1.144.70.188.13855582830.1899.5
1.14-1.184.70.1489.43779080840.14899.7
1.18-1.234.70.13210.43650077560.13299.9
1.23-1.284.70.12211.23531074830.122100
1.28-1.344.80.11412.13386371290.114100
1.34-1.424.80.10113.63261968290.101100
1.42-1.54.80.07915.43091664360.079100
1.5-1.6150.07217.53029561010.072100
1.61-1.735.50.07320.53135356620.073100
1.73-1.96.40.07224.93363452380.072100
1.9-2.1280.0631.83831047810.06100
2.12-2.458.50.05136.23601842250.051100
2.45-38.50.05240.93057136090.052100
3-4.2580.049592289728450.049100
4.25-28.27.20.04760.71179816500.04799.5

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 0.95→28.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.983 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.981 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 0.453 / SU ML: 0.011 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.018 / ESU R Free: 0.018
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.CITRATE (CIT) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND GLYCEROL (GOL) FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1315 6590 5 %RANDOM
Rwork0.1191 ---
obs0.1197 130918 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 42.53 Å2 / Biso mean: 11.9317 Å2 / Biso min: 3.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.95→28.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1718 0 25 386 2129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222065
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8321.9572882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.22233349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7775303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.77925.97892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.88215343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.95154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212410
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.99721283
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1072500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.90432124
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8832782
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.073722
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.42333398
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free9.3033447
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.41833311
LS精密化 シェル解像度: 0.95→0.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 450 -
Rwork0.311 8765 -
all-9215 -
obs--95.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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